MPEK：酵素反応速度論的パラメーターの予測の前提条件モデルに基づくマルチタスクディープラーニングフレームワーク

酵素反応速度論は、酵素反応メカニズムと標的酵素の最適化、したがってバイオ製造およびその他の産業の分析において中心です。酵素触媒効率を測定するための重要な動力学的パラメーターである酵素回転率（KCAT）およびミカエリス定数（km）は、酵素反応メカニズムと標的酵素の指示された進化を分析するために重要です。KCATとKMの実験的決定は、時間、労働、およびコストの点で費用がかかります。KCATとkmの間の固有の接続を検討し、予測パフォーマンスをさらに向上させるために、普遍的な前提条件のマルチタスクディープラーニングモデルであるMPEKを提案して、PH、温度、および生物情報を考慮しながらこれらのパラメーターを同時に予測します。MPEKは、同じKCATおよびKMテストデータセットのテストを通じて、以前のモデルで優れた予測パフォーマンスを実証しました。具体的には、MPEKはKCATを予測するために0.808のピアソン係数を達成し、CAを改善しました。DLKCATおよびUNIKPモデルと比較して14.6％および7.6％であり、KMを予測するために0.777のピアソン係数を達成し、CAを改善しました。KROLL_MODELおよびUNIKPモデルと比較して、34.9％および53.3％。さらに重要なことに、MPEKは酵素の乱交を明らかにすることができ、変異酵素配列のわずかな変化に敏感でした。さらに、3つのケーススタディで、MPEKには酵素採掘補助と監督の進化の可能性があることが示されました。酵素触媒効率のシリコ評価を促進するために、http：//mathtc.nscc-tj.cn/mpekでアクセスできるこのモデルを実装するWebサーバーを確立しました。

Enzymatic reaction kinetics are central in analyzing enzymatic reaction mechanisms and target-enzyme optimization, and thus in biomanufacturing and other industries. The enzyme turnover number (kcat) and Michaelis constant (Km), key kinetic parameters for measuring enzyme catalytic efficiency, are crucial for analyzing enzymatic reaction mechanisms and the directed evolution of target enzymes. Experimental determination of kcat and Km is costly in terms of time, labor, and cost. To consider the intrinsic connection between kcat and Km and further improve the prediction performance, we propose a universal pretrained multitask deep learning model, MPEK, to predict these parameters simultaneously while considering pH, temperature, and organismal information. Through testing on the same kcat and Km test datasets, MPEK demonstrated superior prediction performance over the previous models. Specifically, MPEK achieved the Pearson coefficient of 0.808 for predicting kcat, improving ca. 14.6% and 7.6% compared to the DLKcat and UniKP models, and it achieved the Pearson coefficient of 0.777 for predicting Km, improving ca. 34.9% and 53.3% compared to the Kroll_model and UniKP models. More importantly, MPEK was able to reveal enzyme promiscuity and was sensitive to slight changes in the mutant enzyme sequence. In addition, in three case studies, it was shown that MPEK has the potential for assisted enzyme mining and directed evolution. To facilitate in silico evaluation of enzyme catalytic efficiency, we have established a web server implementing this model, which can be accessed at http://mathtc.nscc-tj.cn/mpek.