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84、69、32、22 kDaの見かけの分子量を持つ4つの主要な熱ショックタンパク質（HSP）は、30〜43度Cで熱が発生した亜ティリスの指数関数的に成長する静止した細胞で検出されました。最も豊富なHsp69、おそらく大腸菌のgroELタンパク質に類似しています。これらのタンパク質は、熱ショックによって一時的に誘導されました。RNAポリメラーゼの部分精製により、他のいくつかのマイナーHSPが明らかになりました。これらの1つである48 kDaポリペプチドは、おそらくSigma 43に対応しています。このポリペプチドと少なくとも2つの他のタンパク質の合成は、胞子形成と熱ショック調節を受けているように見え、SPOOA変異の影響を受けました。
84、69、32、22 kDaの見かけの分子量を持つ4つの主要な熱ショックタンパク質（HSP）は、30〜43度Cで熱が発生した亜ティリスの指数関数的に成長する静止した細胞で検出されました。最も豊富なHsp69、おそらく大腸菌のgroELタンパク質に類似しています。これらのタンパク質は、熱ショックによって一時的に誘導されました。RNAポリメラーゼの部分精製により、他のいくつかのマイナーHSPが明らかになりました。これらの1つである48 kDaポリペプチドは、おそらくSigma 43に対応しています。このポリペプチドと少なくとも2つの他のタンパク質の合成は、胞子形成と熱ショック調節を受けているように見え、SPOOA変異の影響を受けました。
Four major heat-shock proteins (hsps) with apparent molecular masses of 84, 69, 32 and 22 kDa were detected in exponentially growing stationary phase and sporulating cells of Bacillus subtilis heat-shocked from 30 to 43 degrees C. The most abundant, hsp69, is probably analogous to the E. coli groEL protein. These proteins were transiently inducible by heat-shock. Partial purification of RNA polymerase revealed several other minor hsps. One of these, a 48 kDa polypeptide probably corresponds to sigma 43. The synthesis of this polypeptide and at least two other proteins appeared to be under sporulation and heat-shock regulation and was affected by the SpoOA mutation.
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