分散した胃腺からのヒト胃リパーゼの分泌

ヒト胃液中のトリアシルグリセロールリパーゼの存在は、以前の研究で説明されていました。しかし、胃内脂肪分解におけるそのソースと役割は不確実でした。私たちの研究では、リパーゼの胃起源とセクレクラゴグによる放出の決定的な証拠を提示しています。カルバコルとコレシストキニン-8の両方が、分散したヒト胃腺のこの酵素の放出を刺激します。2つのセクレクターゴーグは、基礎速度よりもほぼ3倍の刺激を伴う同様の効率を持っていましたが、コレシストキニン-8はカルバコルよりも脂肪分解活性を放出するのに約4桁の強力でした（1 x 10（-9）および濃度での最大刺激と最大刺激と1 x 10（-5）m、それぞれ）。トリオレイン（18：1）、トリカプリリン（8：0）およびトリビュリン（4：0）のエマルジョンに対して測定された脂肪分解活性は、1.18 +/- 0.12、4.48 +/- 0.64、および12.17 +/- 0.88単位（1ユニット= 1ユニット= 1ユニット= 1ユニット= 1ユニット= 1ユニットでした。それぞれミュモール遊離脂肪酸が放出された/mgタンパク質あたり）。各基質の最適なpHの特性評価は、トリブリンで4.5、トリカプリンとトリオレインで5.5で最大脂肪分解を示しました。これらの結果は、長鎖、中鎖、短鎖、トリアシルグリセロールを加水分解するリパーゼがヒト胃粘膜によって分泌されることを示しています。十二指腸のpHであるpH 6.0では、胆汁塩の存在下でかなりの脂肪分解活性があります。これは、胃の脂肪分解を開始することに加えて、十二指腸の脂質の消化にも役立つ可能性があることを示唆しています。胃リパーゼが舌上リパーゼとは異なるのか、舌腺と胃粘膜によって分泌されるのと同じ酵素であるかどうかはまだ決定されていません。

The presence of a triacylglycerol lipase in human gastric juice was described in previous studies. Its source and role in intragastric lipolysis was, however, uncertain. Our study presents definitive evidence for gastric origin of a lipase and its release by secretagogues. Both carbachol and cholecystokinin-8 stimulate release of this enzyme for dispersed human gastric glands. While the two secretagogues had similar efficacies, with nearly a 3-fold stimulation over basal rates, cholecystokinin-8 was about four orders of magnitude more potent in releasing lipolytic activity than carbachol (maximum stimulation at concentrations of 1 X 10(-9) and 1 X 10(-5) M, respectively). Lipolytic activity measured against triolein (18:1), tricaprylin (8:0) and tributyrin (4:0) emulsions was 1.18 +/- 0.12, 4.48 +/- 0.64, and 12.17 +/- 0.88 units (1 unit = 1 mumol free fatty acid released/min per mg protein), respectively. Characterization of the pH optimum for each substrate showed maximum lipolysis at 4.5 for tributyrin, and at 5.5 for tricaprylin and triolein. These results indicate that a lipase which hydrolyzes long-, medium- and short-chain triacylglycerols is secreted by human gastric mucosa. At pH 6.0, the pH of the duodenum, there is appreciable lipolytic activity in the presence of bile salts. This suggests that gastric lipase, in addition to initiating lipolysis in the stomach, might also aid in the digestion of lipids in the duodenum. It remains to be determined whether gastric lipase is distinct from lingual lipase, or is the same enzyme secreted by the lingual serous glands and the gastric mucosa.