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ヒトC5は、ジスルフィド結合と非共有力によって結合する2つの非同一のポリペプチド鎖（それぞれM.W. 130,000および80,000）で構成されています。陽極モビリティが増加したトリプシンフラグメントによるC5の切断。トリプシンによるC5の限られた消化（基質対37度Cで37度Cで1分間w/w/w/w 1分間）は、おそらく大きなフラグメント、c5b（m.w。195,000）を抑制したc5b（m.w.195,000）から、C5aに類似している小さな末端アルファ鎖ペプチド（alpha1、m.w。15,000）の小さな末端α鎖ペプチド（alpha1、m.w。15,000）の放出をもたらしました。M.W.が低いアルファチェーン（アルファ '115,000）。さらなる消化（37度C、5分）により、アルファ鎖から3つのペプチド（アルファ2II 15,700およびalpha2III 10,200）から3つのペプチドが生成され、複数の部位でアルファ鎖が切断されました。Alpha1およびAlpha2ペプチドは、ベータ鎖にも互いに共有結合されていません。一方、C5Cフラグメントは、アルファ鎖鎖の小さなペプチド（alpha3 14,000; alpha4i 9,000; alpha 4ii 11,000; alpha 5 23,000〜30,000）で構成されています。二次切断は、トリプシン（37度C、20分）で長期にわたる消化時に発生し、これによりアルファcペプチドの進行性侵食とC5Cのより小さなC5C様種への変換が生じました。
ヒトC5は、ジスルフィド結合と非共有力によって結合する2つの非同一のポリペプチド鎖（それぞれM.W. 130,000および80,000）で構成されています。陽極モビリティが増加したトリプシンフラグメントによるC5の切断。トリプシンによるC5の限られた消化（基質対37度Cで37度Cで1分間w/w/w/w 1分間）は、おそらく大きなフラグメント、c5b（m.w。195,000）を抑制したc5b（m.w.195,000）から、C5aに類似している小さな末端アルファ鎖ペプチド（alpha1、m.w。15,000）の小さな末端α鎖ペプチド（alpha1、m.w。15,000）の放出をもたらしました。M.W.が低いアルファチェーン（アルファ '115,000）。さらなる消化（37度C、5分）により、アルファ鎖から3つのペプチド（アルファ2II 15,700およびalpha2III 10,200）から3つのペプチドが生成され、複数の部位でアルファ鎖が切断されました。Alpha1およびAlpha2ペプチドは、ベータ鎖にも互いに共有結合されていません。一方、C5Cフラグメントは、アルファ鎖鎖の小さなペプチド（alpha3 14,000; alpha4i 9,000; alpha 4ii 11,000; alpha 5 23,000〜30,000）で構成されています。二次切断は、トリプシン（37度C、20分）で長期にわたる消化時に発生し、これによりアルファcペプチドの進行性侵食とC5Cのより小さなC5C様種への変換が生じました。
Human C5 is composed of two nonidentical polypeptide chains, alpha and beta (m.w. 130,000 and 80,000, respectively) linked together by disulfide bonds and noncovalent forces. Cleavage of C5 by trypsin fragments with increased anodic mobilities. Limited digestion of C5 by trypsin (substrate to enzyme ratio 10:1 w/w at 37 degrees C for 1 min) resulted in the release of a small terminal alpha-chain peptide (alpha1, m.w. 15,000) probably analogous to C5a, from a large fragment, C5b (m.w. 195,000) composed of an intact beta-chain disulfide linked to an alpha-chain that has a lower m.w. (alpha' 115,000). Further digestion (37 degrees C, 5 min) resulted in cleavage of the alpha-chain at multiple sites with the production of three peptides from the alpha'-chain (alpha2I, 23,500; alpha2II 15,700 and alpha2III 10,200) and a residual fragment, C5c (m.w. 144,000). The alpha1 and alpha2 peptides are not covalently linked to the beta-chain nor to one another. The C5c fragment on the other hand is composed of small peptides of the alpha'c chain (alpha3 14,000; alpha4I 9,000; ALPHA 4II 11,000; alpha 5 23,000 to 30,000) which are linked to the beta-chain and also probably to one another by covalent bonds. Secondary cleavage occurred upon prolonged digestion with trypsin (37 degrees C, 20 min), and this resulted in the progressive erosion of the alpha'c peptides and the conversion of C5c to smaller C5c-like species.
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