ヒトポリマーIgAへのJ鎖付着の部位

J鎖を含むフラグメントは、シアン臭化骨vageによりヒトポリマー骨髄腫IgAタンパク質から放出されました。フラグメントの同一性は、その電気泳動移動度と抗原決定因子によって決定されました。ゲルろ過とDEAE-sephadexクロマトグラフィーによる精製後、この画分は（そのアミノ酸と炭水化物の組成とペプチドマップに関して）このIgAタンパク質から分離されたJ鎖に対して類似しているように見えました。分子量は17,000 +/- 100でした。還元とアルキル化時に、ゲルろ過によるペプチドの分離により、3つの成分が得られました。ホモセリン残基は、13〜18アミノ酸残基を持つJ鎖のC末端部分に対応し、3番目はアルファ鎖のC末端オクタペプチドに対応しました。データは、J鎖がC末端オクタペプチドの最後から2番目のシステイン残基を介してアルファ鎖に付着していることを示しています。

A fragment containing J chain was released from human polymeric myeloma IgA protein by cyanogen bromide cleavage. The identity of the fragment was determined by its electrophoretic mobility and antigenic determinants. After purification by gel filtrations and DEAE-Sephadex chromatography, this fraction appeared similar (with respect to its amino acid and carbohydrate compositions and its peptide maps) to the J chain isolated from this IgA protein; the molecular weight was 17,000 +/- 100. Upon reduction and alkylation, with subsequent separation of peptides by gel filtration, three components were obtained: the largest component (molecular weight 13,400) corresponded to the N-terminal segment of J chain and contained a homoserine residue, the second corresponded to the C-terminal part of J chain with 13-18 amino acid residues, and the third corresponded to the C-terminal octapeptide of the alpha chain. The data indicate that J chain is attached to alpha chain(s) through the penultimate cysteine residue of the C-terminal octapeptide.