クエン酸クレアベージの生成物の代謝運命アデノシン三リン酸硝酸リアーゼおよびニコチンアミド - アデニンジヌクレオチドリン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸リン酸マロ酸デヒドロゲナーゼおよび胎児および成体肝臓からの反minantおよび非亜亜鉛豊かな肝臓における

1.胎児ラット肝臓スライスは、アスパラギン酸塩のC-3とグルタミン酸のC-2を、成体ラット肝臓スライスで観察されたものと等しい速度で脂肪酸に組み込みます。これらの標識炭素原子のいずれかを脂肪酸に組み込むには、酵素ATP-チョートリアーゼ、NAD-マレートデヒドロゲナーゼ、NADPマレートデヒドロゲナーゼで構成される機能するクエン酸塩切断経路が必要です。ただし、NADPマレートデヒドロゲナーゼは、成体ラット肝臓で検出可能な活性のわずか5％で胎児ラット肝臓に存在します。2。これらの発見から、肝臓上清画分（100000g）における[1,5-（14）c（2）]の[1,5-（14）c（2）]からの（14）co（2）の形成に対する補因子の効果から、nadp-が示唆されている -マロ酸デヒドロゲナーゼは、クエン酸塩切断シーケンスを制限します。3. [3-（14）c]アスパラギン酸および[U-（14）C]グルコースを使用した、およびATP-チチュラートリアーゼおよびNADPマル酸デヒドロゲナーゼの活性を決定することにより、クエン酸塩切断経路の測定が測定されました。この一連の反応は、ウシ胎児の肝臓に存在しますが、成人には存在しません。ただし、グルタミン酸のC-2は、ウシの肝臓スライスによって脂肪酸または非脂質脂質に組み込まれていません。この発見と、成人および胎児のラット肝臓について上記のものと同様に、細胞質のクエン酸の切断によって産生されるオキサロ酢酸のホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼとNad-Malateデヒドロゲナーゼとの間の競合に基づいて解釈されます。

1. Foetal rat liver slices incorporate the C-3 of aspartate and C-2 of glutamate into fatty acids at rates equal to those observed with adult rat liver slices. Incorporation of either of these labelled carbon atoms into fatty acids would require a functioning citrate-cleavage pathway which consists of the enzymes ATP-citrate lyase, NAD-malate dehydrogenase and NADP-malate dehydrogenase. However, NADP-malate dehydrogenase is present in foetal rat liver at only 5% of the activity detectable in adult rat liver. 2. From these findings and the effect of cofactors on the formation of (14)CO(2) from [1,5-(14)C(2)]citrate in liver supernatant fractions (100000g), it is suggested that NADP-malate dehydrogenase limits the citrate-cleavage sequence. 3. Measurement of the citrate-cleavage pathway by incorporation studies with [3-(14)C]aspartate and [U-(14)C]glucose and by determining the activities of ATP-citrate lyase and NADP-malate dehydrogenase have shown that this sequence of reactions is present in the liver of the bovine foetus but not in the adult. However, C-2 of glutamate is not incorporated into fatty acids or non-saponifiable lipid by bovine liver slices. This finding as well as those presented above for the adult and foetal rat liver are interpreted on the basis of a competition between phosphoenolpyruvate carboxykinase and NAD-malate dehydrogenase for oxaloacetate produced by the cleavage of citrate in the cytosol.