スルファターゼA：アリールスルファターゼとグリコスルファターゼ

スルファターゼAは最初にアリールスルファターゼと呼ばれていましたが、その後、セレブロシドスルファターゼ活性を有することが示され、特定の脂質のガラクトース3硫酸残基をバイドリスします。アリールスルファターゼ活性の特徴は、触媒反応中に発生する酵素の基質誘発性不活性化です。この変更の過程の現在の見解が考慮されます。酵素の同様の修飾は、セレブロシドスルファターゼ反応中には発生せず、そのようなアッセイのほとんどで認められた速度の低下は、基質の消失と硫酸塩の蓄積によって説明できます。2種類のアクティビティ間の違いの考えられる理由が考慮されます。スルファターゼAはまた、硫酸塩の星に匹敵するヘキソース硫酸塩を加水分解します。スルファターゼAの天然基質である硫化物に対する特異性は、これらの発見に照らして考慮されています。

Sulphatase A was first described as an arylsulphatase but was subsequently shown to have cerebroside sulphatase activity, bydrolysing galactose 3-sulphate residues in certain lipids. A characteristic feature of the arylsulphatase activity is the substrate-induced inactivation of the enzyme which occurs during the catalytic reaction. Present views of the course of this modification are considered. A similar modification of the enzyme does not occur during the cerebroside sulphatase reaction and the fall in velocity noted during most such assays can be explained by disappearance of substrate and accumulation of sulphate. Possible reasons for the difference between the two types of activity are considered. Sulphatase A also hydrolyses hexose sulphates at rates comparable to those of aryl sulphates. The specificity of sulphatase A towards its natural substrates, sulpholipids, is considered in the light of these findings.