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Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America1973Jan01Vol.70issue(1)

スクアレンおよびステロールキャリアタンパク質:コレステロール生合成における構造特性、脂質結合、および機能

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

肝臓のスクアレンとステロールキャリアタンパク質は、コレステロールとその水不溶性前駆体の媒体として一般的な役割を果たします。キャリアタンパク質は、酵素コレステロール合成に不可欠です。肝臓ミクロソーム酵素には、酵素の洗浄または精製によって容易に除去される少量の内因性因子タンパク質が含まれています。コレステロール前駆体の産物への酵素変換。キャリアタンパク質複合体は、最初はバウンドステロールよりも著しく高速です。キャリアタンパク質のプロトマー型の分子量は16,000です。ドデシル硫酸ナトリウムゲル電気泳動中に、1つのバンドが観察されます。リン脂質は、コレステロール前駆体のオリゴマーへの結合を伴うオリゴマー型(> 150,000ダルトン> 150,000ダルトン、精製720倍)へのプロトマーの凝集を促進します。キャリアタンパク質は脂肪酸とコレステロール前駆体に結合し、コレステロール生合成における脂質キャリアの機能的側面を説明する「スクアレンとステロールキャリアタンパク質」を備えた脂質担体タンパク質である可能性があることを示唆しています。いくつかのステロイドおよび関連化合物を用いた研究により、脂質担体タンパク質の結合部位には非常に特異的な疎水性および極性領域が含まれている必要があることが明らかになりました。

肝臓のスクアレンとステロールキャリアタンパク質は、コレステロールとその水不溶性前駆体の媒体として一般的な役割を果たします。キャリアタンパク質は、酵素コレステロール合成に不可欠です。肝臓ミクロソーム酵素には、酵素の洗浄または精製によって容易に除去される少量の内因性因子タンパク質が含まれています。コレステロール前駆体の産物への酵素変換。キャリアタンパク質複合体は、最初はバウンドステロールよりも著しく高速です。キャリアタンパク質のプロトマー型の分子量は16,000です。ドデシル硫酸ナトリウムゲル電気泳動中に、1つのバンドが観察されます。リン脂質は、コレステロール前駆体のオリゴマーへの結合を伴うオリゴマー型(> 150,000ダルトン> 150,000ダルトン、精製720倍)へのプロトマーの凝集を促進します。キャリアタンパク質は脂肪酸とコレステロール前駆体に結合し、コレステロール生合成における脂質キャリアの機能的側面を説明する「スクアレンとステロールキャリアタンパク質」を備えた脂質担体タンパク質である可能性があることを示唆しています。いくつかのステロイドおよび関連化合物を用いた研究により、脂質担体タンパク質の結合部位には非常に特異的な疎水性および極性領域が含まれている必要があることが明らかになりました。

Squalene and sterol carrier protein of liver plays a general role as a vehicle for cholesterol and its water-insoluble precursors; the carrier protein is essential for enzymic cholesterol synthesis. Liver microsomal enzymes contain a small amount of endogenous carrier protein, which is readily removed by washing or purification of the enzyme. Enzymic conversion to products of a cholesterol precursor.carrier protein complex is markedly faster than that for initially unbound sterol. The protomer form of the carrier protein has a molecular weight of 16,000; during sodium dodecyl sulfate gel electrophoresis one band is observed. Phospholipid facilitates the aggregation of the protomer to the oligomer form (>150,000 daltons; purified 720-fold) accompanied by the binding of cholesterol precursors to the oligomer. The carrier protein binds fatty acids as well as cholesterol precursors, suggesting that it may more generally be a lipid carrier protein with "squalene and sterol carrier protein" describing the functional aspects of the lipid carrier in cholesterol biosynthesis. Studies with several steroids and related compounds revealed that the binding sites of lipid carrier protein must contain highly specific hydrophobic and polar regions.

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