黄色のルパン苗木子葉からのヌクレオシドホスホトランスフェラーゼ

黄色のルピン苗子cotyledonsからのヌクレオシドホスホトランスフェラーゼ（ヌクレオチド：3'-デオキシヌクレオシド5'-ホスホトランスフェラーゼ、EC 2.7.1.77）を精製し、活性酵素は単一のポリペプチド鎖、MR = 72 000 +/-で構成されています。ピリミジンヌクレオシドは良好なリン酸です受容体と5'ヌクレオチドは効果的なリン酸ドナーです。2'および3'-ヌクレオチドのうち、リン酸ドナーとして作用するのは3'-ampおよび3'-PSI MPのみであり、この点でp-ニトロフェニルリン酸はあまり活性ではないように見えました。プリンとピリミジンの塩基は、トランスリン酸化を阻害します。イノシンで決定されたkm値：5'-ampペアは、両方の化合物で400マイクロメートルでした。酵素は、MM TRIS-HCLバッファーでpH 8.0で最適な活性を示しました。アンチアルフヒドリル試薬とEDTAは酵素活性に影響しませんでした。

Nucleoside phosphotransferase (nucleotide:3'-deoxynucleoside 5'-phosphotransferase, EC 2.7.1.77) from yellow lupin seedling cotyledons was purified and the active enzyme consists of a single polypeptide chain, Mr = 72 000 +/- 3000. In transphosphorylation, purine and pyrimidine nucleosides are good phosphate acceptors and 5'-nucleotides are effective phosphate donors. Among 2'- and 3'-nucleotides, only 3'-AMP and 3'-psi MP acted as phosphate donors, and p-nitrophenylphosphate appeared less active in this regard. The purine and pyrimidine bases inhibit transphosphorylation. The Km values determined for the inosine:5'-AMP pair were 400 micrometers for both the compounds. The enzyme showed optimum activity at pH 8.0 in mM Tris-HCl buffer. Antisulfhydryl reagents and EDTA did not affect enzyme activity.