ヒト赤血球アンキリンの免疫反応型は、多様な細胞および組織に存在します

アンキリンは分子量（MW）200,000のポリペプチドであり、ヒト赤血球膜の細胞質表面にしっかりと結合し、スペクトリンの高親和性膜付着タンパク質として同定されています。このタンパク質は、細胞質の構造タンパク質を不可欠な膜タンパク質に結びつける主要な膜貫通タンパク質であるバンド3（参照4）に関連することも示されています。アンキリンの水溶性、72,000 mWのタンパク質分解断片が精製され、スペクトリンに結合する能力を保持し、膜と膜との競争力のある阻害を阻害します。この断片に向けられた単一特異的抗体は、赤血球膜タンパク質の間でのアンキリンのみとのみ交配することが調製され、実証されています。本研究は、これらの抗体の使用を使用して、フェムトモル量のアンキリンを検出できる放射性免疫測定法を開発し、さまざまな種類の細胞や組織における少量であるがかなりの量の免疫反応性の存在を示しています。

Ankyrin is a polypeptide of molecular weight (MW) 200,000 which is tightly bound to the cytoplasmic surface of the human erythrocyte membrane and has been identified as the high-affinity membrane attachment protein for spectrin. This protein has also been shown to be associated with band 3 (ref. 4), the major transmembrane protein which links a cytoplasmic structural protein to an integral membrane protein. A water-soluble, 72,000-MW, proteolytic fragment of ankyrin has been purified which retains the ability to bind to spectrin, and competitively inhibits reassociation of spectrin with membranes. Monospecific antibodies directed against this fragment have been prepared and demonstrated to cross-react only with ankyrin among the erythrocyte membrane proteins. The present study reports the use of these antibodies to develop a radioimmunoassay capable of detecting femtomolar quantities of ankyrin, and demonstrates the presence of small but significant amounts of immunoreactivity in a variety of types of cells and tissues.