精製されたワクシニアウイルス中のヌクレオチドホスホヒドラーゼ

精製された感染性ワクチニアウイルスは、アデノシン三リン酸（ATP）、グアノシン三リン酸（GTP）、トリジン三リン酸（UTP）、およびシチジントリフィン酸（CTP）から末端リン酸塩グループを除去する酵素または酵素を含むことが示されています。この酵素のATPのK（M）は5.5 x 10（-4）mであり、ATP、GTP、UTP、およびCTPとの反応の相対速度はそれぞれ1.00、0.34、0.15、および0.29です。ウイルス酵素は、二リン酸の​​いずれにも反応しません。反応の速度は、追加されたウイルスの量に比例し、130分間線形です。ウイルスヌクレオチドホスホヒドラーゼ活性は、Mg（++）によって大きく刺激され、Ca（++）によって非常にわずかに刺激されます。二価カチオンの非存在下で観察される小さな残留活性は、エチレンジアミン四酢酸によって完全に阻害されます。Na（+）もK（+）イオンも、これらの混合物も10（-4）mで反応を大幅に刺激し、Ouabainは反応を27％しか阻害しなかったことがわかりました。単一および二重のカチオンおよびウアベインに対するワクシニア酵素の反応は、ワクシニア酵素がミクロソームとミトコンドリアに関連するものと異なる特性を持っていることを示しています。

Purified infectious vaccinia virus has been shown to contain an enzyme or enzymes that remove the terminal phosphate group from adenosine triphosphate (ATP), guanosine triphosphate (GTP), uridine triphosphate (UTP), and cytidine triphosphate (CTP). The K(m) for ATP of this enzyme is 5.5 x 10(-4)m, and the relative rates of the reaction with ATP, GTP, UTP, and CTP are 1.00, 0.34, 0.15, and 0.29, respectively. The virus enzyme does not react with any of the diphosphates. The rate of the reaction is proportional to the amount of virus added and is linear for 130 min. The virus nucleotide phosphohydrolase activity is greatly stimulated by Mg(++) and very slightly stimulated by Ca(++). The small residual activity observed in the absence of divalent cations is completely inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid. Neither Na(+) nor K(+) ions, nor any mixture of these, was found to stimulate the reaction significantly, and ouabain, at 10(-4)m, inhibited the reaction by only 27%. The response of the vaccinia enzyme to mono- and divalent cations and to ouabain indicates that the vaccinia enzyme has different properties from those associated with microsomes and mitochondria.