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IgG抗体（EA）または抗体および補体（EAC）で感作されたヒツジの赤い細胞（E）は、マウス腹膜マクロファージ単層とin vitroで相互作用します。赤血球の付着と摂取におけるIgGおよびC3の役割は、（51）CR標識E.制御された浸透圧溶解を利用した定量的手法によって調べられました。 - （125）私は、IgG濃度の関数として、Eごとに結合したIgG分子の数を推定するために使用されました。対照実験は、ヨウ素化がIgGのEへの結合の程度に影響を与えず、免疫血清から調製したIgGの結合がその抗E抗体含有量に本質的に起因する可能性があることを示しました。EAの検出可能な付着と摂取には、赤血球あたりの10（3）から10（4）のウサギ抗E IgG分子のみが必要でした（最大6 x 10（5）IgG抗体分子は、1つの赤血球に伴う可能性があります）。C3は主に粒子の付着に関与しているという証拠が得られましたが、IgGのみがマクロファージに付着した粒子の摂取を著しく促進することができます。より少ない範囲。EACの結合と摂取の両方は、ウサギ抗血清からマウスC3に得られたIgGのパパイン断片によって著しく阻害されました。（b）ウサギ抗血清からマウスIgGへのIgGのパパインフラグメントの低用量（2マイクログ/mL）は、EACの摂取を著しく減少させましたが、EACのマクロファージへの付着ははるかに少ない程度まで阻害されました。マクロファージと相互作用する際の微粒子免疫複合体のin vivo運命に対するこれらの発見の可能な関連性について説明します。一次免疫応答では、複合体が主にEA（IgM）またはEA（IgM）C3の形である場合、それらはマクロファージの表面にとどまる傾向があり、したがって免疫能を刺激する位置にあることが示唆されています。セル。二次応答では、EA（IgG）またはEA（IgG）C3が優勢な場合、複合体は単核貪食によってより迅速に内部化および分解される傾向があります。
IgG抗体（EA）または抗体および補体（EAC）で感作されたヒツジの赤い細胞（E）は、マウス腹膜マクロファージ単層とin vitroで相互作用します。赤血球の付着と摂取におけるIgGおよびC3の役割は、（51）CR標識E.制御された浸透圧溶解を利用した定量的手法によって調べられました。 - （125）私は、IgG濃度の関数として、Eごとに結合したIgG分子の数を推定するために使用されました。対照実験は、ヨウ素化がIgGのEへの結合の程度に影響を与えず、免疫血清から調製したIgGの結合がその抗E抗体含有量に本質的に起因する可能性があることを示しました。EAの検出可能な付着と摂取には、赤血球あたりの10（3）から10（4）のウサギ抗E IgG分子のみが必要でした（最大6 x 10（5）IgG抗体分子は、1つの赤血球に伴う可能性があります）。C3は主に粒子の付着に関与しているという証拠が得られましたが、IgGのみがマクロファージに付着した粒子の摂取を著しく促進することができます。より少ない範囲。EACの結合と摂取の両方は、ウサギ抗血清からマウスC3に得られたIgGのパパイン断片によって著しく阻害されました。（b）ウサギ抗血清からマウスIgGへのIgGのパパインフラグメントの低用量（2マイクログ/mL）は、EACの摂取を著しく減少させましたが、EACのマクロファージへの付着ははるかに少ない程度まで阻害されました。マクロファージと相互作用する際の微粒子免疫複合体のin vivo運命に対するこれらの発見の可能な関連性について説明します。一次免疫応答では、複合体が主にEA（IgM）またはEA（IgM）C3の形である場合、それらはマクロファージの表面にとどまる傾向があり、したがって免疫能を刺激する位置にあることが示唆されています。セル。二次応答では、EA（IgG）またはEA（IgG）C3が優勢な場合、複合体は単核貪食によってより迅速に内部化および分解される傾向があります。
Sheep red cells (E) sensitized with IgG antibody (EA) or with antibody and complement (EAC) interact in vitro with mouse peritoneal macrophage monolayers. The role of IgG and of C3 in the attachment and ingestion of the erythrocytes was examined by means of quantitative technique utilizing (51)Cr-labeled E. Controlled osmotic lysis permitted the separate measurement of the radioactivity associated with bound or with ingested E. IgG-(125)I was used to estimate the number of IgG molecules bound per E as a function of the IgG concentration. Control experiments showed that iodination did not influence the extent of binding of IgG to E and that the binding of IgG prepared from immune serum could be essentially ascribed to its anti-E antibody content. Only between 10(3) and 10(4) rabbit anti-E IgG molecules per erythrocyte were needed for detectable attachment and ingestion of EA (a maximum number of 6 x 10(5) IgG antibody molecules could be accomodated on one erythrocyte). Evidence was obtained that C3 is primarily involved in particle attachment, whereas only IgG is able to markedly promote the ingestion of particles attached to macrophages: (a) Addition of complement to the EA substantially increased the binding to the macrophages, whereas ingestion was increased to a smaller extent. Both binding and ingestion of EAC were markedly inhibited by papain fragments of IgG obtained from a rabbit antiserum to mouse C3. (b) Low doses (2 microg/ml) of papain fragments of IgG from a rabbit antiserum to mouse IgG markedly reduced the ingestion of EAC, whereas attachment of EAC to macrophages was inhibited to a much smaller degree. The possible relevance of these findings for the in vivo fate of particulate immune complexes as they interact with macrophages is discussed. It is suggested that in the primary immune response, when the complexes are predominantly in the form of EA (IgM) or EA (IgM) C3, they would tend to remain on the surface of the macrophages and thus be in a position to stimulate immunocompetent cells. In the secondary response, when EA (IgG) or EA (IgG) C3 predominate, the complexes would tend to be more rapidly interiorized and degraded by the mononuclear phagocytes,
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