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Science (New York, N.Y.)1968Nov08Vol.162issue(3854)

乳酸デヒドロゲナーゼアイソザイム:希釈による解離と変性

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

四量体酵素乳酸デヒドロゲナーゼは、高イオンとタンパク質濃度の比率で、凍結する特定のイオン環境、および極端な希釈でその構成モノマーサブユニットに分離します。希釈による解離には、酵素を不活性化する第三次の立体構造の変化が含まれます。解離は相同天然タンパク質によって強く阻害されますが、変性または無関係なタンパク質によってのみわずかにしか阻害されません。

四量体酵素乳酸デヒドロゲナーゼは、高イオンとタンパク質濃度の比率で、凍結する特定のイオン環境、および極端な希釈でその構成モノマーサブユニットに分離します。希釈による解離には、酵素を不活性化する第三次の立体構造の変化が含まれます。解離は相同天然タンパク質によって強く阻害されますが、変性または無関係なタンパク質によってのみわずかにしか阻害されません。

The tetrameric enzyme lactate dehydrogenase dissociates into its constituent monomeric subunits in a high ion to protein concentration ratio, in certain ionic environments when frozen, and at extreme dilution. Dissociation by dilution involves changes in tertiary conformation which inactivate the enzyme. The dissociation is strongly inhibited by homologous native proteins, but only slightly by denatured or unrelated proteins.

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