粘膜前駆体とバンコマイシンまたはリストセチン間の組み合わせの特異性

バンコマイシンとリストセチンは、クロマトグラフィー、電気泳動、および微分紫外線スペクトルで示されるように、さまざまな細菌の粘液ペプチド前駆体と混合する際に複合体を形成しました。抗生物質とペプチドの等モル比率が存在しました。反応の特異性を研究し、反応することがわかった最小分子はアセチル-D-アラニル-D-アラニンでした。このC末端ジペプチド配列は、複雑な形成のために存在する必要があります。構成またはエステル化の変更により、それが妨げられました。抗生物質活性を保持した修飾されたバンコマイシンも適切なペプチドと組み合わされました。より安定した複合体の解離定数は、微分吸収結果から推定されました。複雑な形成と抗生物質作用の関係について説明します。アシル-D-アラニル-D-アラニンの類似体であると考えられているペニシリンも、バンコマイシンのスペクトルを修飾しました。同様に、ベンジルペニシロ酸ナトリウムもしました。

Vancomycin and ristocetin formed complexes on being mixed with mucopeptide precursors from various bacteria, as shown by chromatography, electrophoresis and differential ultraviolet spectra. Equimolar proportions of antibiotic and peptide were present. The specificity of the reaction was studied and the smallest molecule found to react was acetyl-d-alanyl-d-alanine. This C-terminal dipeptide sequence must be present for complex-formation; change of configuration or esterification prevented it. Modified vancomycins that retained antibiotic activity also combined with appropriate peptides. The dissociation constants of the more stable complexes were estimated from the differential-absorption results. The relationship of complex-formation to antibiotic action is discussed. Penicillin, supposed to be an analogue of acyl-d-alanyl-d-alanine, also modified the spectrum of vancomycin; so, too, did sodium benzylpenicilloate.