微生物におけるフィードバック阻害のグルタミンシンテターゼIIパターンの調節

The feedback inhibition of glutamine synthetase was investigated by use of partially purified enzyme preparations from Salmonella typhimurium, Micrococcus sodonensis, Pseudomonas fluorescens, Bacillus cereus, Bacillus licheniformis, Clostridium pasteurianum, Rhodospirillum rubrum, Neurospora crassa, Candida utilis, and Chlorella pyrenoidosa.阻害分析により、各生物の酵素は、グルタミン代謝の多様な経路からの最終製品の混合物で効果的に調節できることが示されました。個別にテストすると、トリプトファン、ヒスチジン、アラニン、グリシン、グルタミン、5'-アデニル酸（AMP）、シチジン-5'-トリホスフ酸、リン酸カルバミル、およびグルコサミン-6-リン酸は阻害が限られていました。ほとんどの場合、阻害剤はその作用において独立しており、これらの最終製品の混合物で累積程度の阻害が得られました。対照的に、2つのバチルス種のグルタミンシンセターゼとは、AMPとヒスチジン（またはAMPとグルタミン）の同時存在により、いずれかの阻害剤単独によって引き起こされる阻害の量の合計よりも阻害を与えました。また、アラニンとリン酸カルバミルは、酵素をN. crassaから阻害するために相乗的に作用しました。異なるソースからの酵素で観察された最終産物阻害の全体的なパターンの顕著な類似性は、これらの多様な生物がグルタミン代謝の調節のための同等のメカニズムを進化させたことを示しています。それにもかかわらず、異なるソースからの酵素は、精製行動の非類似性、ヌクレオチド基質の特異性、グルタミル移動反応を触媒する能力、およびMN（++）を利用する能力によって実証されたように、物理的および触媒特性が大きく異なります。生合成反応の活性化因子としてのMg（++）。

The feedback inhibition of glutamine synthetase was investigated by use of partially purified enzyme preparations from Salmonella typhimurium, Micrococcus sodonensis, Pseudomonas fluorescens, Bacillus cereus, Bacillus licheniformis, Clostridium pasteurianum, Rhodospirillum rubrum, Neurospora crassa, Candida utilis, and Chlorella pyrenoidosa. Inhibition analyses indicated that the enzyme of each organism can be effectively regulated with mixtures of end products from the diverse pathways of glutamine metabolism. When tested individually, tryptophan, histidine, alanine, glycine, glutamine, 5'-adenylate (AMP), cytidine-5'-triphosphate, carbamyl phosphate, and glucosamine-6-phosphate gave limited inhibition. In most cases, the inhibitors were independent in their action, and cumulative degrees of inhibition were obtained with mixtures of these end products. In contrast, with the glutamine synthetases of the two Bacillus species, the simultaneous presence of AMP and histidine (or AMP and glutamine) gave inhibition greater than the sum of the amounts of inhibition caused by either inhibitor alone. Also, alanine and carbamyl phosphate acted synergistically to inhibit the enzyme from N. crassa. The remarkable similarity in the overall patterns of end-product inhibition observed with the enzymes from different sources indicates that these diverse organisms have evolved comparable mechanisms for the regulation of glutamine metabolism. Nevertheless, the enzymes from different sources do differ significantly in their physical and catalytic properties, as was demonstrated by dissimilarities in their purification behaviors, specificity for nucleotide substrate, ability to catalyze the glutamyl transfer reaction, and ability to utilize Mn(++) and Mg(++) as activators for the biosynthetic reaction.