酵素のATP結合部位におけるスルフヒドリル基のP-ブロモフェニルイソチオシアン酸による心臓筋膜（Na++ K+）の心臓筋膜（Na++ K+）の選択的および可逆的阻害 -

イソチオシアネートはチオール群の強力な修飾子であり、腎（Na++ K+）-ATPaseの活性部位構造の研究に成功裏に適用されています。しかし、イソチオシアネートと心筋筋膜ATPaseとの相互作用についてはほとんど知られていない。本研究では、分離されたラット心臓筋膜調製ATPase活性（MG-CA）-ATPASE活性に対するATPase活性に対する相互作用と阻害効果のモードと阻害効果のモードを調査しました。10（-7）-10（-4）molの濃度のbpitcL-1は、ID50が2.10（-7）モルであるID50を持つサルコレンマの（Na++ K+） - ATPase活性を選択的に、および非競合的に抑制しました。L-1。BPITCと二価陽イオン、すなわちMg2+およびca2+との非特異的相互作用は、反応系におけるBPITCと膜タンパク質濃度定数との比率を保持する膜のプレインキュベーションにより排除されました。これらの条件下では、Mg2+-ATPaseまたは筋細胞膜の低親和性Ca2+-ATPaseでかなりの阻害効果は観察されませんでした。2mmolによる膜のプレインキュベーション。L-1 ATP保護（Na++ K+） - BPITCによる阻害に対するATPase活性。BIPTCとサルコレンマとの相互作用は、ベータメルカプトエタノールまたはジチオトレイトールの存在下で可逆的であることが判明しました。

Isothiocyanates are potent modifiers of thiol groups, and they have been successfully applied in studying the active site structure of renal (Na+ + K+)-ATPase. However, very little has been known on interactions of isothiocyanates with myocardial sarcolemmal ATPases. In the present study the mode of interaction and inhibitory effect of p-bromophenyl isothiocyanate (BPITC) on isolated rat heart sarcolemmal preparation ATPase activities not exhibiting (Mg-Ca)-ATPase activity was investigated. BPITC in concentrations of 10(-7)-10(-4) mol . l-1 inhibited selectively and non-competitively the (Na+ + K+)-ATPase activity in the sarcolemma with an ID50 around 2.10(-7) mol . l-1. The non-specific interaction of BPITC with bivalent cations, namely with Mg2+ and Ca2+, in the reaction system was eliminated by preincubation of membranes with BPITC keeping the ratio of inhibitor to membrane protein concentration constant. Under these conditions no considerable inhibitory effects were observed on Mg2+-ATPase or the low-affinity Ca2+-ATPase of sarcolemma. Preincubation of membranes with 2 mmol . l-1 ATP protected (Na+ + K+)-ATPase activity against inhibition by BPITC. The interaction of BIPTC with the sarcolemma proved to be reversible in the presence of beta-mercaptoethanol or dithiothreitol.