補体コンポーネントC2と因子Bの構造と活性化

補体の活性化は、2つの独立した経路によって開始されます。それぞれが、同等の特異性と機能を備えた複雑なプロテアーゼであるC3コンバーターゼの形成につながりますが、異なる組成です。古典的な経路に由来するコンバーターゼは、補体成分C4とC2で構成されていますが、代替経路からのコンポーネントC3と因子Bで構成されています。C2因子と因子Bにはそれぞれ各コンバーターゼの触媒部位が含まれています。因子Bのアミノ酸配列が決定されました。C2から分離されたCNBRペプチドの限られた配列も得られました。2つの酵素は、既知のセリンプロテイナーゼと比較した場合、異常な構造と活性化メカニズムを特徴とする、相同であり、新規タイプのセリンプロテイナーゼを表すことが示されています。

The activation of complement is initiated by two independent pathways. Each leads to the formation of a complex protease, C3 convertase, with equivalent specificity and function but different composition. The convertase derived from the classical pathway is composed of complement components C4 and C2 while that from the alternative pathway consists of components C3 and Factor B. C2 and Factor B contain the catalytic site of each convertase respectively. The amino acid sequence of Factor B has been determined. Limited sequence of CNBr-peptides isolated from C2 has also been obtained. The two enzymes are shown to be homologous and to represent a novel type of serine proteinase, characterized by their unusual structure and mechanism of activation, when compared to known serine proteinases.