犬の骨格筋には古典的なタイプIIB繊維はありません

成体犬の骨格筋、酵素組織化学、I型、IIAおよびIIBミオシンの免疫組織化学、および酸性およびアルカリンの前発生後のM-ATPaseの活性に従って型型片から分離されたミオシン重鎖のペプチドマッピングの繊維型組成を分析するためにかなり困難であることが証明され、使用されたシステムを非常に慎重に調整した後にのみ一貫して達成されました。これらのタイプII繊維のサブクラスの1つは、酸性およびアルカリ性のプレインキュベーション後のM-ATPase活性に対してより強く染色され、酸化微生性であり、抗型IIAミオシンとの強い反応を示しました。しかし、もう1つは、抗型IIBミオシンとのかすかな反応を示しました。タイプ化された単一繊維のミオシン重鎖のペプチドマッピングにより、タイプII繊維基の中で2つの重鎖の集団が明らかになりました。したがって、犬の筋肉では、両方とも酸化節溶解性の2つの主要なクラスのタイプII繊維の存在に直面していますが、ミオシン重鎖の構造は異なります。文献のいくつかのレポートとは対照的に、古典的なタイプIIB繊維は検出できませんでした。

To analyse the fibre type composition of adult dog skeletal muscle, enzyme histochemistry, immunohistochemistry for type I, IIA and IIB myosins, and peptide mapping of myosin heavy chains isolated from typed single according to the activity of the m-ATPase after acidic and alkaline preincubation proved to be rather difficult and was only consistently achieved after a very careful adjustment of the systems used. One of these sub-classes of type II fibres stained more strongly for m-ATPase activity after acidic and alkaline preincubation, was oxidative-glycolytic and showed a strong reaction with an anti-type IIA myosin. The other one, however, although showed a faint reaction with an anti-type IIB myosin. Peptide mapping of the myosin heavy chains of typed single fibres revealed two populations of heavy chains among the type II fibre group. Thus, in dog muscle, we are confronted with the presence of two main classes of type II fibres, both oxidative-glycolytic, but differing in the structure of their myosin heavy chains. In contrast to some reports in the literature, no classical type IIB fibres could be detected.