ヒト複合体形成糖タンパク質の立体構造研究、不均一な担当：タンパク質HC

不均一な担当性のヒト複合体形成糖タンパク質は、生理学的液に広く分布している単一のポリペプチド鎖です。タンパク質の立体構造は、二次および三次構造に注意を払って研究されています。二次構造の特性評価のために、アミノ酸配列からの循環二色性と予測方法が採用されています。これは、20％のアルファヘリックス、21％のベータ構造、29％のベータターン、30％の非周期的立体構造、および9のらせんセグメントあたりの平均残基で構成されています。タンパク質の滴定は、チロシン残基の2つのグループの存在を示しており、それぞれが3つと5つの残基で構成されています。蛍光研究によると、分子の4つのトリプトファン残基は、2つの異なる極性微小環境にあります。これらの観察結果は、タンパク質の水腫性プロファイルを研究することにより裏付けられています。この研究から、タンパク質で3つの異なるドメインが観察され、そのうちの1つは分子の秩序化されていない構造の主要部分を露出させています。タンパク質に自然に関連する発色団は、タンパク質の立体構造に依存しない3つの蛍光ユニットで分解されています。これらのバンドは、290、360、および410 nmを中心として観察されており、記載されている発色団には対応していません。

Human complex-forming glycoprotein, heterogeneous in charge, is a single polypeptide chain widely distributed in physiological fluids. The conformation of the protein has been studied with attention to the secondary and tertiary structures. Circular dichroism and predictive methods from the amino acid sequence have been employed for the characterization of the secondary structure. This is composed of 20% alpha-helix, 21% beta-structure, 29% beta-turns, 30% aperiodic conformation, and an average number of residues per helical segment of nine. Titration of the protein indicated the existence of two groups for the tyrosine residues, each of them composed of three and five residues. The four tryptophan residues of the molecule are located in two different polarity microenvironments, according to the fluorescence studies. These observations are corroborated by studying the hydropathic profile of the protein. From this study, three different domains are observed in the protein, one of them being exposed and containing the main part of the unordered structure of the molecule. The chromophore naturally associated with the protein has been resolved in three fluorescent units not dependent on the protein conformation. These bands have been observed centered around 290, 360, and 410 nm, which do not correspond to any described chromophore.