牛肝臓と心臓からのシトクロムCオキシダーゼ間の運動学的および構造的な違い

1.ビーフ肝臓ミトコンドリアのシトクロム含有量は、8倍低いシトクロムAA3と2倍低いシトクロムBおよびC + C1含有量によって、ビーフ心臓ミトコンドリアとは異なります。2。牛肝臓と心臓からのシトクロムCオキシダーゼの運動特性は、無傷のシトクロムC描写膜、デオキシコレート溶解膜、および酸素電極を伴うさまざまなシトクロムC濃度の分離酵素で測定しました。すべての条件下では、低親和性とシトクロムの高親和性結合部位の両方で、肝臓酵素についてより高いVが見つかりましたc。2つの酵素のkmの違いも見られました。3.孤立した牛肉ミトコンドリアには、牛肝臓ミトコンドリアの約2倍のカーディオリピンが含まれていました。分離された酵素には、心臓酵素のモルあたり1モルカーディオリピンが含まれていましたが、肝臓酵素のモルあたり2モルのカーディオリピンが含まれていました。4.高性能ドデシルスルールサル酸ゲル電気泳動系の適用により、2つの単離された酵素を13の異なるタンパク質成分に分離できます。肝臓と心臓のシトクロムCオキシダーゼイソ酵素の機能的意味について説明します。

1. The cytochrome content of beef liver mitochondria differs from that of beef heart mitochondria by an eightfold lower cytochrome aa3 and a twofold lower cytochrome b and c + c1 content. 2. The kinetic properties of cytochrome c oxidases from beef liver and heart were measured with intact cytochrome c-depleted membranes, deoxycholate-dissolved membranes, and with the isolated enzymes at various cytochrome c concentrations with an oxygen electrode. Under all conditions a higher V was found for the liver enzyme, both for the low-affinity and for the high-affinity binding site for cytochrome c. Differences were also found for the Km of the two enzymes. 3. Isolated beef heart mitochondria contained about twice as much cardiolipin than beef liver mitochondria. The isolated enzymes contained one mole cardiolipin per mole of the heart enzyme, but 2 moles cardiolipin per mole of the liver enzyme. 4. By application of a high performance sodium dodecylsulfate gel electrophoretic system the two isolated enzymes could be separated into 13 different protein components, three of which (polypeptides VIa, VIIa and VIII) were found to differ in their apparent molecular weights. The functional meaning of cytochrome c oxidase isoenzymes in liver and heart is discussed.