ウシ脳からのベータエンドルフィン - （1-27）のようなペプチドの分離と特性

ベータエンドルフィン - （1-27）のようなペプチドは、ゲルろ過、イオン交換クロマトグラフィー、高性能液体クロマトグラフィー、紙電気泳動により、ウシ脳半球抽出物から分離されました。ペプチドはアミノ末端残基としてチロシンを有しており、そのアミノ酸組成は馬下垂体ベータEP-のアミノ酸組成とほぼ同一でした（1-27）。また、紙の電気泳動における馬下垂体ベータEP-（1-27）と同じ移動度もありました。放射性免疫測定法およびオピエート受容体結合アッセイでは、脳ペプチドは、ヒトベータエンドルフィンと比較した場合、50％の活性を有していました（1-27）。ベータエンドルフィン（1-27）のNH2-アセチル化型の発生の証拠も提示されています。

A beta-endorphin-(1-27)-like peptide was isolated from bovine cerebral hemisphere extracts by gel filtration, ion-exchange chromatography, high performance liquid chromatography and paper electrophoresis. The peptide had tyrosine as the amino-terminal residue and its amino acid composition was nearly identical to that of equine pituitary beta-EP-(1-27). It had also the same mobility as equine pituitary beta-EP-(1-27) in paper electrophoresis. In radioimmunoassay and opiate receptor-binding assay, the brain peptide had 50% activity when compared with human beta-endorphin-(1-27). Evidence for the occurrence of NH2-acetylated form of beta-endorphin-(1-27) is also presented.