V-MYCおよびC-MYC癌遺伝子によってコードされるタンパク質：急性白血病ウイルス形質転換体および内部リンパ腫細胞株における同定と局在化

シーケンスがMC29 V-MYCタンパク質のC末端に対応する合成ドデカペプチドに対して抗血清を準備しました。この抗血清（抗V-MYC 12C）は、欠陥のある白血病ウイルスMC29、CMII、およびOK10によって産生される既知のGAG-MYC融合タンパク質を特異的に沈殿させますが、GAGプレキューサーまたは製品タンパク質とは反応しません。さらに、62 kDおよび61/63 kDのタンパク質は、それぞれOK10およびMH2形質転換体からの抗V-MYC 12Cによって沈殿します。また、血清は、3つの鶏肉腫瘍性リンパ腫細胞株から、およびC-Myc特異的mRNAのin vitro翻訳の生成物から62 kDタンパク質を伝染することを認識しています。これらのMYC関連タンパク質はすべてリン酸化されており、すべて細胞核に局在しているように見えます。感染していないウール細胞では、Anti-V-MYC 12Cは60 kDの候補C-Mycタンパク質も認識しています。これはリン酸化されていないようであり、V-MYCおよびリンパ腫C-Mycタンパク質と比較して低レベルで存在します。

We have prepared an antiserum against a synthetic dodecapeptide whose sequence corresponds to the C terminus of the MC29 v-myc protein. This antiserum (anti-v-myc 12C) specifically precipitates the known gag-myc fusion proteins produced by the defective leukemia viruses MC29, CMII, and OK10, but does not react with gag-precursor or product proteins. In addition, proteins of 62 kd and 61/63 kd are precipitated by anti-v-myc 12C from OK10 and MH2 transformants, respectively. The serum also recognizes comigrating 62 kd proteins from three chicken bursal lymphoma cell lines and from the products of in vitro translation of c-myc-specific mRNA. All of these myc-related proteins are phosphorylated and all appear to be localized in the cell nucleus. In uninfected quail cells, anti-v-myc 12C also recognizes a candidate c-myc protein of 60 kd, which does not appear to be phosphorylated and is present in low levels relative to v-myc and lymphoma c-myc proteins.