エイコサペンタエン酸に由来するロイコトリエンB5（LTB5）のヒト好中球走化性および脱顆粒活性

Leukotriene B4は、修飾ボイデン微量フィルターチャンバーで評価されているように、エイコサペンタエン酸由来のロイコトリエンB5よりもヒト好中球に10〜30〜30倍の走化性効力を示しました。対照的に、ロイコトリエンB4とB5は、ベータ - グルコサミニダーゼの放出によって定量化されたように、in vitroでのヒト好中球リソソーム脱顆粒の等量刺激でした。[3H]ロイコトリエンB4の好中球への結合の競合阻害の分析は、ロイコトリエンB4が白血球受容体のサブクラスよりもロイコトリエンB5よりも500倍の大きな関連性定数と結合することを示しています。B4およびB5は、低親和性受容体に等しくうまく結合します。

Leukotriene B4 exhibited 10- to 30-fold greater chemotactic potency for human neutrophils than eicosapentaenoic acid-derived leukotriene B5, as assessed in modified Boyden micropore filter chambers. In contrast, leukotrienes B4 and B5 were equipotent stimuli of human neutrophil lysosomal degranulation in vitro, as quantified by the release of beta-glucosaminidase. Analyses of competitive inhibition of the binding of [3H] leukotriene B4 to neutrophils indicated that leukotriene B4 binds with a 500-fold greater association constant than leukotriene B5 to a subclass of high-affinity receptors, which appears to transduce chemotactic responses efficiently, while leukotrienes B4 and B5 bind equally well to low-affinity receptors.