ストレプトコッカスミティスにおける酵素のプロトプラスト形成と局在

Streptococcus MISITH ATCC 903の細胞は、Streptomyces globisporusから分離されたムタノリシン複合体の細胞壁分解M-1酵素によって安定したプロトプラストに変換されました。総グルコキナーゼ（EC 2.7.1.2）、アミノペプチダーゼ（EC 3.4.11.1）、およびデキストラングルコシダーゼ（EC 3.2.1.70）の90％以上が細胞質分裂で回収されましたが、総インバーターゼの20％以上はリリース中でした。ATPase（EC 3.6.1.3）。キモトリプシン様プロテアーゼ（EC 3.4.21.1）、アルギニンアミノペプチダーゼ（EC 3.4.11.6）、および乳酸デヒドロゲナーゼ（EC 1.1.1.27）は、酵素の組み合わせによるイムノレトロメッズの混乱による細胞質メンブレン分裂のトリトンX-100抽出物で検出されました。これらの方法により、NADHデヒドロゲナーゼ（EC 1.6.99.3）、アミノペプチダーゼ、および乳酸デヒドロゲナーゼが細胞質画分で検出されました。細胞質画分のアミノペプチダーゼは、電気泳動移動度と基質特異性における膜画分のこの活性とは異なりました。

Cells of Streptococcus mitis ATCC 903 were converted to stable protoplasts by the cell wall-degrading M-1 enzyme of the mutanolysin complex isolated from Streptomyces globisporus. Over 90% of total glucokinase (EC 2.7.1.2), aminopeptidase (EC 3.4.11.1), and dextranglucosidase (EC 3.2.1.70) was recovered in the cytoplasmic fraction, whereas over 20% of total invertase (beta-fructofuranosidase: EC 3.2.1.26) was released during protoplast formation. ATPase (EC 3.6.1.3). chymotrypsin-like protease (EC 3.4.21.1), arginine aminopeptidase (EC 3.4.11.6), and lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27) were detected in Triton X-100 extracts of the cytoplasmic membrane fraction by crossed immunoelectrophoresis in combination with enzyme-staining procedures. By these methods, NADH dehydrogenase (EC 1.6.99.3), aminopeptidase, and lactate dehydrogenase were detected in the cytoplasmic fraction. Aminopeptidases in the cytoplasmic fraction differed from this activity in the membrane fractions in electrophoretic mobility and substrate specificity.