Poplar Stems（Populus x Euramericana）のシナモイル-CoAレダクターゼおよびシナムミルアルコールデヒドロゲナーゼの精製と特性

シナモイル-CoAレダクターゼとシンナミルアルコールデヒドロゲナーゼは、ポプラ茎（Populus euramericana）からの見かけの均一性に精製され、その主な特性が研究されました。各酵素に対して1つのフォームのみが識別されました。レダクターゼは、分子量３6 000の1つのポリペプチドに対応し、シナミルアルコールデヒドロゲナーゼは分子量40 000の2つの同一のサブユニットで構成されていました。これらの特性は、他の植物から分離された同じ酵素に対して得られたほとんどのデータと一致しています。2つの還元酵素は、チオール試薬と金属キレート剤1,10-フェナントロリンによって阻害されます。レダクターゼ（pH 7.5）とデヒドロゲナーゼ（pH 5.6）の等電点は、クロマトフォーカスによって決定されました。シナモイル-CoAレダクターゼは、フェルロイル-CoA、シナポイル-CoA、P-クマロイル-CoAに対する親和性の低下を示します。3つのシンナムアルデヒドの減少を触媒するシナナミルアルコールデヒドロゲナーゼは、コニフェラルデヒドに対して最も高い効率を示します。キシレムと強膜からのリグニンの単量体組成の違いにもかかわらず、これら2つの毛づく類の組織から分離された還元酵素は、同じ基質特異性を示します。その結果、ポプラ組織のリグニンの定性的制御において重要な役割を果たしていません。

Cinnamoyl-CoA reductase and cinnamyl alcohol dehydrogenase were purified to apparent homogeneity from poplar stems (Populus euramericana) and their main properties were studied. Only one form was identified for each enzyme. The reductase corresponded to one polypeptide of molecular weight 36 000 and the cinnamyl alcohol dehydrogenase was constituted of two identical subunits of molecular weight 40 000. These characteristics are in agreement with most of the data obtained for the same enzymes isolated from other plants. The two reductive enzymes are inhibited by thiol reagents and a metal chelator 1,10-phenanthroline. The isoelectric point of the reductase (pH 7.5) and of the dehydrogenase (pH 5.6) were determined by chromatofocusing. The cinnamoyl-CoA reductase exhibit a decreasing affinity towards feruloyl-CoA, sinapoyl-CoA and p-coumaroyl-CoA. The cinnamyl alcohol dehydrogenase, which catalyses the reduction of the three cinnamaldehydes, exhibits its highest efficiency towards coniferaldehyde. In spite of differences in the monomeric composition of lignins from xylem and sclerenchyma the reductive enzymes isolated from these two lignified tissues exhibit the same substrate specificity. Consequently, they do not play an important role in the qualitative control of lignins in poplar tissues.