[膵リパーゼとコリパーゼに関する最近の発見]

リパーゼとコリパーゼは、膵臓によって合成および分泌される2つの遺伝的に独立したタンパク質です。リパーゼは、腸内腔で乳化した食事性トリグリセリドの加水分解を触媒します。それは、界面によって活性化され、それほどではないが、有機溶媒の存在下でのグリセリドのミセルとモノマー溶液によって活性化されます。酵素は、界面との接触により、触媒部位の立体構造修飾の後、アシル酵素の脱アシル化ステップの加速により活性化されます。リパーゼの売上高は、他のエステラーゼの回転率よりも高くなっています。界面での表面圧力が低下すると、酵素の変性速度が増加します（表面張力が増加するにつれて）。一方、酵素は高表面圧力とコリパーゼによって安定化されます。特定の表面圧力を超えて、リパーゼのみが表面に吸着することができません。この場合、コリパーゼは界面でのリパーゼの固定に不可欠です。リパーゼと基質との関連性コリパーゼは、2つの異なる部位に依存し、各部位は疎水性領域とイオン化可能なイプシロン - アミノおよびカルボキシレート基によって形成されます。[Lipase.colipase]複合体のkdは10（-7）mです。基質の存在下では、10（-9）M。colipaseがプロコリパーゼとして合成されます。[プロコリパーゼ.lipase]複合体は、膵臓ジュースとおそらく外分泌膵臓の細胞に存在します。プロコリパーゼでのトリプシン作用は、96残基とN末端ペンタペプチドを伴うコリパーゼの切断につながります。得られた[Lipase.colipase]複合体は、以前のものよりも一般的に疎水性です。十二指腸の内容物では、この新しく形成された複合体は、環境のpHと、関連するかどうかにかかわらず、胃のリポタンパク質複合体に関連するかどうかにかかわらず、胃含有量に現れる遊離脂肪酸によって安定化されます。基質によっても安定化された[リパーゼ - コリパーゼ]複合体は、トリグリセリド/水界面に固定されます。つまり、吸着型の両親媒性化合物（胆汁塩、リン脂質、脂肪酸、タンパク質）の層を通過することにより、固定されます。疎水性およびイオン性の特性、およびイオン化可能なコリパーゼ基による界面への配置により。

Lipase and colipase are two genetically independent proteins synthesized and secreted by the pancreas. Lipase catalyzes the hydrolysis of dietary triglycerides emulsified in the intestinal lumen. It is activated by interfaces and, to a lesser extent, by micelles and monomeric solutions of glycerides in the presence of an organic solvent. The enzyme is activated due to acceleration of the acyl-enzyme deacylation step after conformational modification of the catalytic site by contact with the interface. Lipase turnover is higher than that of other esterases. The enzyme denaturation rate increases as surface pressure at the interface decreases (as surface tension increases). On the other hand, the enzyme is stabilized by high surface pressure and by colipase. Beyond a certain surface pressure, only lipase is unable to adsorb to the surface. In this case, colipase is indispensable for the anchorage of lipase at the interface. The association colipase with lipase and substrate depends on two distinct sites, each site being formed by an hydrophobic region and by ionizable epsilon-amino and carboxylate groups. The KD of the [lipase.colipase] complex is 10(-7) M; in the presence of substrate, it is 10(-9) M. Colipase is synthesized as pro-colipase. The [ pro-colipase .lipase] complex pre-exists in pancreatic juice and probably in cells of the exocrine pancreas. Trypsin action on pro-colipase leads to the cleavage of the colipase with 96 residues and the N-terminal pentapeptide. The [lipase.colipase] complex obtained is more generally hydrophobic than the previous one. In duodenal contents, this newly formed complex would be stabilized by the pH of the milieu and by free fatty acids appearing in the gastric contents, whether associated or not with the bile lipoprotein complex. The [lipase-colipase] complex, which is also stabilized by the substrate, would be fixed at the triglyceride/water interface, i.e. by passing through the layer of adsorbed amphipathic compounds (bile salts, phospholipids, fatty acids, proteins) owing to their hydrophobic and ionic properties, and by positioning into the interface by ionizable colipase groups.