生物活性心房ペプチドの精製と配列分析（心房ペプチン）

哺乳類の心臓心房には、ナトリウムの排泄、尿量、平滑筋の緊張に大きな影響を与える生物学的に活性なペプチドがいくつかあります。本研究では、担当、疎水性、および生物学的プロファイルの違いに基づいて、低分子量の2つのこのような低分子量のペプチドが精製され、互いに分離されました。アトリオペプチンIと指定された最初のペプチドは、ナトリウムウレチックおよび利尿薬の活性を示し、選択性は腸平滑筋を緩和しますが、血管平滑筋筋帯は緩和しません。2番目のペプチド、アトリオペプチンIIは、腸と血管の両方のストリップを弛緩させる強力なナトリウムウレチックおよび利尿薬です。アトリオペプチンIの配列分析は、21のアミノ酸で構成されており、そのうちセリンとグリシンの残基が優勢であることを示しています。残基21までのアトリオペプチンIIのアミノ末端配列は、カルボキシル末端でのPHE-ARG伸長の添加とともに、アトリオペプチンIのアミノ末端配列と同じです。両方のペプチドは、共通の高分子量前駆体（指定房管科）に由来するように見えます。それらの生物学的選択性と効力は、カルボキシル末端切断の部位によって決定される場合があります。

Mammalian cardiac atria have several biologically active peptides that exert profound effects on sodium excretion, urine volume, and smooth muscle tone. In the present study two such peptides of low molecular weight were purified and separated from each other on the basis of differences in charge, hydrophobicity, and biological profile. The first peptide, designated atriopeptin I, exhibits natriuretic and diuretic activity and selectivity relaxes intestinal smooth muscle but not vascular smooth muscle strips. The second peptide, atriopeptin II, is a potent natriuretic and diuretic that relaxes both intestinal and vascular strips. Sequence analysis of atriopeptin I indicates that it is composed of 21 amino acids, of which serine and glycine residues predominate. The amino terminal sequence of atriopeptin II up to residue 21 is the same as that of atriopeptin I, with the addition of the Phe-Arg extension at the carboxyl terminus. Both peptides appear to be derived from a common high molecular weight precursor (designated atriopeptigen); their biological selectivity and potency may be determined by the site of carboxyl terminal cleavage.