RNAポリメラーゼと相互作用する原核生物のヒストン様タンパク質

大腸菌のFIRA変異は、RNA合成を熱感受性にし、RNAポリメラーゼの活性を特異的に阻害する抗生物質であるリファンピシンに異常な感受性を付与することができます。以前に、FIRA遺伝子を含む染色体ヒンディーイフラグメントのクローニングについて説明しましたが、この遺伝子の産物がさまざまな基準で真核生物のヒストンに非常に似ている17,000-ダルトンポリペプチドであるという強力な証拠を提示しました。このタンパク質は、大腸菌で見られる3つの豊富なヒストン様タンパク質（HLP）のユニークなセットの最大セットを形成し、したがってHLPIと呼ばれます。これらのタンパク質が転写に影響を与える可能性のあるルートについて説明します。

firA mutation of Escherichia coli can render RNA synthesis thermosensitive and confer abnormal sensitivity to rifampicin, an antibiotic that specifically inhibits the activity of RNA polymerase. We previously described the cloning of a chromosomal HindIII fragment containing the firA gene, and we now present strong evidence that the product of this gene is a 17,000-dalton polypeptide which, by various criteria, closely resembles the eukaryotic histones. This protein forms the largest of a unique set of three abundant histone-like proteins (HLP) found in E. coli and is hence referred to as HLPI. We discuss possible routes by which these proteins might affect transcription.