フルクトース2,6-ビスリン酸およびその他のエフェクターによる肝臓6-ホスホフルクトキナーゼの制御

ラット肝臓6-ホスホフルクトキナーゼ（ATP-D-フルクトース-6-リン酸1-ホスホトランスフェラーゼ、EC 2.7.1.11）は、迅速な手順により干渉する酵素を含まない部分的に精製されました。ミクロモル濃度でのフルクトース2,6-ビスリン酸は、フルクトース6-リン酸に対する親和性を高め、ATPによる阻害を緩和することにより、酵素を大幅に刺激しました。その作用は、アンプの作用と相乗的でした。肝臓ホスホフルクトキナーゼの刺激として、フルクトース2,6-ビスリン酸は、フルクトース1,6-ビスリン酸およびグルコース1,6-ビスリン酸よりもそれぞれ約1000倍および2500倍効率が高かった。ヘキソースビスリン酸塩で半軸効果が得られた濃度は、実験条件に依存していました。基質、AMP、およびPIの生理学的濃度では比較的高く、これらの条件下では、フルクトース1,6-ビスリン酸のプラスの効果はもはや検出できませんでした。これはおそらく、反応生成物阻害剤としてのフルクトース1,6-ビスリン酸の悪影響によるものでした。フルクトース1,6-ビスリン酸コントロールではなく、フルクトース2,6-ビスリン酸は、他のエフェクターに関連して、肝臓におけるホスホフルクトキナーゼの活性であると結論付けられています。

Rat liver 6-phosphofructokinase (ATP-D-fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase, EC 2.7.1.11) was partially purified free of interfering enzymes by a rapid procedure. Fructose 2,6-bisphosphate, at micromolar concentrations, greatly stimulated the enzyme by increasing its affinity for fructose 6-phosphate and relieving the inhibition by ATP. Its action was synergistic with that of AMP. As a stimulator of liver phosphofructokinase, fructose 2,6-bisphosphate was approximately 1000- and 2500-fold more efficient than fructose 1,6-bisphosphate and glucose 1,6-bisphosphate, respectively. The concentration at which a half-maximal effect was obtained with the hexose bisphosphates was dependent upon the experimental conditions. It was relatively high at physiological concentrations of substrates, AMP, and Pi, and under these conditions the positive effect of fructose 1,6-bisphosphate was no longer detectable. This was probably due to the negative effect of fructose 1,6-bisphosphate as a reaction product inhibitor. It is concluded that fructose 2,6-bisphosphate rather than fructose 1,6-bisphosphate controls, in association with other effectors, the activity of phosphofructokinase in the liver.