31p NMRリン酸の化学シフトはタンパク質に共有結合して結合します

タンパク質に共有結合したリン酸の性質を特徴付けるための31p核磁気共鳴（NMR）分光法は、生化学者によって比較的非説明されていません。このレビューでは、天然に発生するリンタンパク質、リン酸化酵素中間体、化学的にリン酸化タンパク質に共有結合して結合したリン酸塩の31P NMR化学シフトがまとめられています。選択された参照化合物の化学シフト（31P NMR）は、タンパク質に共有結合して結合したリン酸の31p共鳴の割り当てを支援すると報告されています。31P NMR化学シフトのリン酸およびリン酸化化合物は、選択されたタンパク質に非共有結合されたものと同様に、31p NMR共鳴のpH依存性も編集されています。

31P nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy for characterizing the nature of covalently bound phosphate in proteins is relatively unexploited by the biochemist. 31P NMR chemical shifts of phosphate covalently bound to naturally occurring phosphoproteins, phosphorylated enzyme intermediates and chemically phosphorylated proteins have been compiled in this review. The chemical shifts (31P NMR) of selected reference compounds are reported to assist in the assignment of 31P resonances of phosphate covalently attached to proteins. 31P NMR chemical shifts of phosphate and phospho compounds non-covalently bound to selected proteins as well as the pH dependence of 31P NMR resonance have also been compiled.