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Biofizika19780101Vol.23issue(2)

[コラーゲンにおける水相転移の研究 - 熱量測定およびNMR法による水系]

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PMID:647033DOI:
文献タイプ:
  • English Abstract
  • Journal Article
概要
Abstract

コラーゲンのプロトン磁気共鳴の熱容量と系統幅は、氷水相転移の温度範囲における水分の異なる値での低温熱量および高解像度NMR分光法によって研究されました。生体高分子の存在下での水相遷移の特性が明らかになりました。高分子の「水和層」(タンパク質のH2O/g 0.35 g)のH2Oの明確な部分は、温度でも4 Kまでの氷に変換されないことが示されました。NMRデータは、結合した水分子の総可動性が水濃度に至るまで十分に高いことを示しています。コラーゲンの水和物層に水素結合水鎖が形成された後、結合した水分子の可動性が減少します。

コラーゲンのプロトン磁気共鳴の熱容量と系統幅は、氷水相転移の温度範囲における水分の異なる値での低温熱量および高解像度NMR分光法によって研究されました。生体高分子の存在下での水相遷移の特性が明らかになりました。高分子の「水和層」(タンパク質のH2O/g 0.35 g)のH2Oの明確な部分は、温度でも4 Kまでの氷に変換されないことが示されました。NMRデータは、結合した水分子の総可動性が水濃度に至るまで十分に高いことを示しています。コラーゲンの水和物層に水素結合水鎖が形成された後、結合した水分子の可動性が減少します。

Heat capacity and line width of proton magnetic resonance of collagen were studied by means of low-temperature calorimatry and high resolution NMR spectroscopy at different values of moisture in the temperature range of ice-water phase transition. Peculiarities of water phase transition in the presence of biopolymers were revealed. It was shown that a definite part of H2O in the "hydration layers" of the macromolecules (0.35 g of H2O/g of protein) is not transformed into ice even at a temperature decrease up to 4 K. The NMR data show that the total mobility of the bound water molecules remains high enough up to the water concentration at which the inner hydration layer of the macromolecule is formed. After the formation of hydrogen-bound water chains in the hydrate layers of collagen the mobility of the bound water molecules decreases.

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