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アセチルコリンエステラーゼの強力な阻害剤である2つの毒素は、緑のマンバの毒であるデンドロアピス筋腫から分離されています。毒素は、マウス（i.p. 0.5-3マイクログラム/g体重）への注射後、重度で一般化された長期にわたる（5〜7時間）粘着性を引き起こします。ファシクリンを注入したマウスのダイアフラム、脛骨前腸、および胃不全筋のホモジネートは、対照動物の筋肉と比較してアセチルコリンエステラーゼ活性の減少を45〜60％示しました。組織化学染色により、神経筋接合部でのアセチルコリンエステラーゼ活性が大幅に減少したことが明らかになりました。ファシクリンには、61のアミノ酸残基と4つのジスルフィドがあります。分子量は6765（ファシクリン1）および6735（ファシクリン2）です。2つの毒素のシーケンスは、おそらくTyrをASP/ASNに置き換えることによって、おそらく1つの位置でのみ異なります。1 gの毒液には約40 mgのファシクリンが含まれていました。そのうち2/3はファシクリン2でした。同様の阻害剤は、D。polylepis（ブラックマンバ）毒液からも分離されています。ファシクリン2のシーケンスが知られています。陽性電荷のほとんどは分子の中央部分の小さなセクションに集中しており、負電荷のほとんどはC末端領域にあります。ファシクリンは、断片的な双極子文字を持っているように見えます。アセチルコリンエステラーゼから、その部位のプローブであるプロピジウムを置き換えることができるため、ファシクリンは末梢アニオン部位に結合します。in vitroでは、2 mM NaH2PO4（pH 7.4）を含むKREBS-HENSELEIT溶液では、ファシクリン2はヒト赤血球（KI = 1.1 x 10（-10）M、37度C）からアセチルコリンエステラーゼを阻害します。-10）M、37度C）および電気速度電気（Ki = 3.0 x 10（-10）m、22度C）（250語で切り捨てられた要約）
アセチルコリンエステラーゼの強力な阻害剤である2つの毒素は、緑のマンバの毒であるデンドロアピス筋腫から分離されています。毒素は、マウス（i.p. 0.5-3マイクログラム/g体重）への注射後、重度で一般化された長期にわたる（5〜7時間）粘着性を引き起こします。ファシクリンを注入したマウスのダイアフラム、脛骨前腸、および胃不全筋のホモジネートは、対照動物の筋肉と比較してアセチルコリンエステラーゼ活性の減少を45〜60％示しました。組織化学染色により、神経筋接合部でのアセチルコリンエステラーゼ活性が大幅に減少したことが明らかになりました。ファシクリンには、61のアミノ酸残基と4つのジスルフィドがあります。分子量は6765（ファシクリン1）および6735（ファシクリン2）です。2つの毒素のシーケンスは、おそらくTyrをASP/ASNに置き換えることによって、おそらく1つの位置でのみ異なります。1 gの毒液には約40 mgのファシクリンが含まれていました。そのうち2/3はファシクリン2でした。同様の阻害剤は、D。polylepis（ブラックマンバ）毒液からも分離されています。ファシクリン2のシーケンスが知られています。陽性電荷のほとんどは分子の中央部分の小さなセクションに集中しており、負電荷のほとんどはC末端領域にあります。ファシクリンは、断片的な双極子文字を持っているように見えます。アセチルコリンエステラーゼから、その部位のプローブであるプロピジウムを置き換えることができるため、ファシクリンは末梢アニオン部位に結合します。in vitroでは、2 mM NaH2PO4（pH 7.4）を含むKREBS-HENSELEIT溶液では、ファシクリン2はヒト赤血球（KI = 1.1 x 10（-10）M、37度C）からアセチルコリンエステラーゼを阻害します。-10）M、37度C）および電気速度電気（Ki = 3.0 x 10（-10）m、22度C）（250語で切り捨てられた要約）
Two toxins that are potent inhibitors of acetylcholinesterase have been isolated from the venom of the green mamba, Dendroaspis angusticeps. The toxins have been called fasciculins since after injection into mice (i.p. 0.5-3 micrograms/g body weight) they cause severe, generalized and long-lasting (5-7 h) fasciculations. Homogenates of diaphragm, tibialis anterior and gastrocnemius muscles from mice injected with fasciculins showed a decrease in acetylcholinesterase activity by 45-60% compared to muscles from control animals. Histochemical staining revealed a greatly reduced acetylcholinesterase activity at neuromuscular junctions. Fasciculins have 61 amino acid residues and four disulfides. The molecular weights are 6765 (fasciculin 1) and 6735 (fasciculin 2). The sequences of the two toxins differ probably only at one position by a replacement of Tyr with Asp/Asn. 1 g of venom contained about 40 mg of fasciculins, 2/3 of which was fasciculin 2. A similar inhibitor has also been isolated from D. polylepis (black mamba) venom. The sequence of fasciculin 2 is known. Most of the positive charges are concentrated in a small section of the central part of the molecule, and most of the negative charges are in the C-terminal region. Fasciculins appear to have a pronounced dipole character. Fasciculin binds to the peripheral anionic site, since it can displace propidium, a probe for that site, from acetylcholinesterase. In vitro, in Krebs-Henseleit solution containing 2 mM NaH2PO4 (pH 7.4), fasciculin 2 inhibits acetylcholinesterase from human erythrocytes (Ki = 1.1 X 10(-10) M, 37 degrees C), rat muscle (Ki = 1.2 X 10(-10) M, 37 degrees C) and Electrophorus electricus (Ki = 3.0 X 10(-10) M, 22 degrees C).(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
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