二枚貝の軟体動物の精子からのタンパク質は、ヒストンとプロタミン様タンパク質の軽微な共存と

ゲル電気泳動、アミノ酸分析、核磁気共鳴、循環二角化、トリプシン消化を使用した、二枚貝軟体動物エンシスマイナー（カミソリシェル）の成熟精子の総タンパク質の分析は、5つのヒストンすべてに加えてプロテミン様タンパク質を含むことを示しています。。ヒストンH3、H4、およびおそらくH2Aは、子牛の胸腺またはウニの精子のものと類似していますが、推定H2Bは非常に高分子腫瘤（約20 kDA）を持っているように見えます。ヒストンH1分子は異常であり、プロリンがほとんどまたはまったくなく、8〜10個のヒスチジン残基があります。プロタミン様種は、リジンとアルギニンの両方が豊富であり、魚の精子プロタミンよりもはるかに高い分子量です。4つのコアヒストンを含むヌクレオソームが調製されており、ヌクレオソーム反復は200 +/- 5塩基対であることが示されています。汚染細胞の欠如をチェックすると、この精子クロマチンにヒストンを含むヌクレオソーム構造がプロタミン様タンパク質と共存するという結論が強化されています。

Analysis of the total protein of the mature sperm of the bivalve mollusc Ensis minor (razor shell) using gel electrophoresis, amino acid analysis, nuclear magnetic resonance, circular dichroism and trypsin digestion, show it to contain all five histones plus a protamine-like protein. The histones H3, H4 and probably H2A are similar to those from calf thymus or sea urchin sperm, but the putative H2B appears to have a very high molecular mass (about 20 kDa). The histone H1 molecule is unusual, having little or no proline and 8-10 residues of histidine. The protamine-like species is rich in both lysine as well as arginine and is of much higher molecular mass than fish sperm protamines. Nucleosomes containing the four core histones have been prepared and the nucleosomal repeat shown to be 200 +/- 5 base pairs. Checks for the absence of contaminating cells reinforce the conclusion that a histone-containing nucleosomal structure co-exists with a protamine-like protein in this sperm chromatin.