ジャガイモレクチンの特性とその糖タンパク質結合の性質

1.ジャガイモレクチンは、約47％（重量）L-アラビノース、3％D-ガラクトース、11％のヒドロキシプロリンを含む糖タンパク質です。モノマー分子量は約50000であり、おそらく水溶液中のモノマーダイマー系として存在し、モノマーが優勢です。粘度が非常に高いため、分子が非常に拡張されているか、伸びた楕円体であることを示します。2.レクチンの還元およびカルボキシメチル化誘導体の長期にわたるタンパク質分解消化後、グリコペプチドは（Mol.wt. 32000-34000の）分離されました。アミノ酸残基。3.糖タンパク質のアラビノースは、ベータアラビノフラノシドとしてのみ存在します。これには、ポリペプチド鎖のヒドロキシプロリン残基に直接関連する残基が含まれます。糖タンパク質のすべてのアラビノースは、ヒドロキシプロリン残基を介してポリペプチド鎖に関連しています。アラビノースとヒドロキシプロリンの比率は3.4：1です。α-アラビノフラノシドはアラビナンとアラビノガラクトンに存在することが知られていますが、ベータ - アラビノフラノシドの自然な発生は以前に報告されていません。4.ポリペプチド鎖の9つまたは10個のセリン残基は、ベータ豆からのアルファガラクトシダーゼの作用によって除去できる単一のα-ガラクトピラノシド残基で置換されますが、ベータガラクトシダーゼによっては除去されません。これは、セリンとのα-ガラクトシド結合の最初の報告です。アルファガラクトシダーゼの効果は、アラビノースがすでに除去されているグリコペプチドによりはるかに大きく、これはアラビノシド化鎖の隣接する鎖によるガラクトシダーゼ作用の立体障害を示しています。5. 0.5M-NAOH（PH13.7）では、ベータ除去のプロセスにより、グリコペプチドのセリン残基からガラクトース残基を除去しました。この反応は、無傷のグリコペプチドで非常にゆっくりと起こりましたが、アラビノフラノシド残基を除去した場合、はるかに急速に行われました。ベータ除去反応に対するアラビノフラノシド残基のこの阻害効果は、この高いpH値でイオン化される隣接するアラビノフラノシド残基のヒドロキシ基の負の電荷によるものである可能性があります。6.ジャガイモレクチンは、細胞壁糖タンパク質エクステンシンの前駆体を含む可溶性植物糖タンパク質のクラスの代表であることが示唆されています。この場合、エクステンシンは、ポリペプチド鎖のセリン残基に関連するヒドロキシプロリンおよびアルファ-D-ガラクトピラノシドに関連するベータ-L-アラビノフラノシドも含める必要があります。

1. Potato lectin is a glycoprotein that contains about 47% (by weight) l-arabinose, 3% d-galactose and 11% hydroxyproline. It has a monomeric molecular weight of about 50000 and probably exists as a monomer-dimer system in aqueous solution, with the monomer predominating. It has a very high viscosity, which would indicate either that the molecule is very expanded or that it is an elongated ellipsoid. 2. After prolonged proteolytic digestion of a reduced and carboxymethylated derivative of the lectin, a glycopeptide was isolated (of mol.wt. 32000-34000) that included all the carbohydrate and hydroxyproline of the original glycoprotein but less than 30% of the total original amino acid residues. 3. The arabinose of the glycoprotein is present exclusively as the beta-arabinofuranoside and this includes those residues that are directly linked to the hydroxyproline residues of the polypeptide chain. All the arabinose of the glycoprotein is linked to the polypeptide chain through the hydroxyproline residues; the ratio of arabinose to hydroxyproline is 3.4:1. Although alpha-arabinofuranosides are known to be present in arabinans and arabinogalactans, the natural occurrence of beta-arabinofuranosides has not previously been reported. 4. Nine or ten serine residues of the polypeptide chain are substituted with single alpha-galactopyranoside residues that can be removed by the action of alpha-galactosidase from coffee beans but not by a beta-galactosidase. This is the first report of an alpha-galactoside linkage to serine. The effect of alpha-galactosidase is much greater on a glycopeptide from which the arabinose has been already removed, which indicates a steric hindrance of the galactosidase action by adjacent chains of arabinosides. 5. In 0.5m-NaOH (pH13.7), galactose residues were removed from the serine residues of the glycopeptide by a process of beta-elimination. This reaction took place very slowly in the intact glycopeptide but much more rapidly when the arabinofuranoside residues had been removed. This inhibitory effect of the arabinofuranoside residues on the beta-elimination reaction is likely to be due to a negative charge on the hydroxy groups of the adjacent arabinofuranoside residues, which would be ionized at this high pH value. 6. It is suggested that potato lectin may be representative of a class of soluble plant glycoproteins that would include precursors of the cell-wall glycoprotein extensin. If this is the case, extensin should also contain beta-l-arabinofuranosides linked to hydroxyproline and alpha-d-galactopyranosides linked to serine residues of the polypeptide chain.