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FEBS letters1984Jan23Vol.166issue(1)

タンパク質の新規超秒構造と構造とアミノ酸配列との関係

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

アルファアルファコーナーと呼ばれる新規タンパク質の超節構造が考慮されます。アルファアルファコーナーは、ほぼ横方向に詰められた2つの連続したアルファヘリックスによって形成され、2つ以上のペプチドユニットによって接続されています。アルファアルファコナーをコーディングするアミノ酸配列は、疎水性、親水性、グリシン残基の厳密に明確な順序を持っていることが示されています。アルファアルファコーナーは、タンパク質の折りたたみの胚である可能性があるという仮説が示唆されています。

アルファアルファコーナーと呼ばれる新規タンパク質の超節構造が考慮されます。アルファアルファコーナーは、ほぼ横方向に詰められた2つの連続したアルファヘリックスによって形成され、2つ以上のペプチドユニットによって接続されています。アルファアルファコナーをコーディングするアミノ酸配列は、疎水性、親水性、グリシン残基の厳密に明確な順序を持っていることが示されています。アルファアルファコーナーは、タンパク質の折りたたみの胚である可能性があるという仮説が示唆されています。

A novel protein super-secondary structure which is referred to as an alpha alpha-corner is considered. The alpha alpha-corner is formed by two consecutive alpha-helices packed approximately crosswise and connected by two or more peptide units. It is shown that the amino acid sequences coding for the alpha alpha-corners have a strictly definite order of hydrophobic, hydrophilic and glycine residues. A hypothesis is suggested that the alpha alpha-corner can be an embryo of protein folding.

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