グリコフォリンは、バンド41タンパク質によってヒト赤血球膜骨格にリンクされています

赤血球の膜の根底にある細胞骨格は、エキノサイトに対する筋細胞などの細胞形状の変化を制御すると考えられています。膜貫通タンパク質グリコフォリンへのレクチンの結合は、細胞の形状の変化をブロックするため、グリコフォリンの細胞質末端が細胞骨格に関連していることを提案しました。ここでは、バンド4.1として知られる細胞骨格タンパク質が、内側の赤血球膜小胞のグリコフォリンの細胞質ドメインと、ホスファチジルコリン小胞に再構成されたグリコフォリンと特異的に関連していることを示します。バンド4.1のグリコフォリンへの結合は飽和し、グリコフォリンの細胞質ドメインに特異的に結合する抗体によって抑制されます。したがって、バンド4.1タンパク質はグリコフォリンと細胞骨格の間のリンクを提供すると考えています。

The cytoskeleton underlying the membrane of erythrocytes is thought to control changes in cell shape such as the diskocyte to the echinocyte. Since the binding of lectins to the transmembrane protein glycophorin blocks the cell shape change, we have proposed that the cytoplasmic end of glycophorin is linked to the cytoskeleton. Here we show that the cytoskeletal protein known as band 4.1 specifically associates with the cytoplasmic domain of glycophorin on inside-out erythrocyte membrane vesicles and also with glycophorin reconstituted into phosphatidylcholine vesicles. The binding of band 4.1 to glycophorin is saturable and inhibitable by antibodies which bind specifically to the cytoplasmic domain of glycophorin. We therefore believe that band 4.1 protein provides the link between glycophorin and the cytoskeleton.