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肝臓アルコールデヒドロゲナーゼ（LADH）の蛍光寿命は、さまざまな発光波長での相蛍光測定とクエンチャーアクリルアミドの濃度の関数によって決定されています。アクリルアミドは、表面トリプトファニル残基TRP-15の蛍光を選択的に消し、この残基の蛍光寿命と埋もれた残基TRP-314を評価することができます。Tau15 = 6.9 nsおよびTau314 = 3.6 nsの値は、蛍光崩壊研究から決定されたこれらの残基の寿命と定性的な一致で得られます[Ross、J.B.A.、Schmidt、C.J。、＆Brand、L。（1981）生化学20、4369-437777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777]。酸素によるラッドの蛍光の消光も研究されています。酸素による消光は、タンパク質の蛍光の青いシフトと下向きの船尾の船長プロットをもたらします。これらのデータは、1 mアクリルアミドの存在下での酸素消光研究とともに、酸素がTRP-314と-15の蛍光をそれぞれ3.5および25 m-1のクエンチング定数で消光するモデルと一致しています。したがって、他のクエンチャーとの研究と同様に、TRP-314は、TRP-15よりもクエンチャー酸素のアクセス性が低いことがわかりました。LADHの酸素消光のために、寿命のスターンボルマープロットも得られています。このようなプロットは、2コンポーネントシステムの消光のシミュレーションによって予測されるように、強度の船尾型プロットから多少逸脱します。
肝臓アルコールデヒドロゲナーゼ（LADH）の蛍光寿命は、さまざまな発光波長での相蛍光測定とクエンチャーアクリルアミドの濃度の関数によって決定されています。アクリルアミドは、表面トリプトファニル残基TRP-15の蛍光を選択的に消し、この残基の蛍光寿命と埋もれた残基TRP-314を評価することができます。Tau15 = 6.9 nsおよびTau314 = 3.6 nsの値は、蛍光崩壊研究から決定されたこれらの残基の寿命と定性的な一致で得られます[Ross、J.B.A.、Schmidt、C.J。、＆Brand、L。（1981）生化学20、4369-437777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777777]。酸素によるラッドの蛍光の消光も研究されています。酸素による消光は、タンパク質の蛍光の青いシフトと下向きの船尾の船長プロットをもたらします。これらのデータは、1 mアクリルアミドの存在下での酸素消光研究とともに、酸素がTRP-314と-15の蛍光をそれぞれ3.5および25 m-1のクエンチング定数で消光するモデルと一致しています。したがって、他のクエンチャーとの研究と同様に、TRP-314は、TRP-15よりもクエンチャー酸素のアクセス性が低いことがわかりました。LADHの酸素消光のために、寿命のスターンボルマープロットも得られています。このようなプロットは、2コンポーネントシステムの消光のシミュレーションによって予測されるように、強度の船尾型プロットから多少逸脱します。
The fluorescence lifetime of liver alcohol dehydrogenase (LADH) has been determined by phase fluorometry at various emission wavelengths and as a function of the concentration of the quencher acrylamide. Acrylamide selectively quenches the fluorescence of the surface tryptophanyl residue Trp-15, thus allowing the fluorescence lifetime of this residue and the buried residue Trp-314 to be evaluated. Values of tau15 = 6.9 ns and tau314 = 3.6 ns are obtained, in qualitative agreement with lifetimes of these residues determined from fluorescence decay studies [Ross, J.B.A., Schmidt, C.J., & Brand, L. (1981) Biochemistry 20, 4369-4377]. The quenching of the fluorescence of LADH by oxygen has also been studied. Quenching by oxygen results in a blue shift in the fluorescence of the protein and a downward-curving Stern-Volmer plot. These data, along with oxygen quenching studies in the presence of 1 M acrylamide, are consistent with a model in which oxygen quenches the fluorescence of Trp-314 and -15 with quenching constants of 3.5 and 25 M-1, respectively. Thus, as in studies with other quenchers, Trp-314 is found to be less accessible to the quencher oxygen than is Trp-15. A lifetime Stern-Volmer plot has also been obtained for the oxygen quenching of LADH. Such a plot deviates somewhat from the intensity Stern-Volmer plot as predicted by simulations of the quenching of two-component systems.
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