アミノアシル-TRNAと伸長因子Tuとの相互作用の部位

RNase T1、T2、およびAを使用して、2つのアミノアシルTRNA、Escherichia coli phe-trnaphe、および大腸菌の両方を消化しました。GTP。「フットプリント」の結果の分析により、三元複合体のタンパク質で覆われたアミノアシル-TRNAの3次元構造の部分を局在化した解釈につながりました。酵母trnapheのために確立されたtRNAの3次元構造に関して、EF-TUは、余分なループを露出させるL字型TRNAの側面にあるAAエンド、AA-STEM、T-STEM、および余分なループをカバーします。

We have used RNases T1, T2 and A to digest two aminoacyl-tRNAs, Escherichia coli Phe-tRNAPhe and E. coli Met- tRNAMetm both in the naked forms and in ternary complexes with E. coli elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. An analysis of the 'footprinting' results has led to an interpretation that has localized the part of the three-dimensional structure of aminoacyl-tRNA covered by the protein in the ternary complex. In terms of the three-dimensional structure of tRNA established for yeast tRNAPhe, EF-Tu covers the aa-end, aa-stem, T-stem, and extra loop on the side of the L-shaped tRNA that exposes the extra loop.