Jチェーンは、ヒト分泌IgAの両方のモノマーサブユニットに共有結合しています

以前の研究では、ヒト分泌IgAの分泌成分（SC）が2つのIGAモノマーサブユニットのうちの1つだけに共有結合していることが確立されていますが、Jチェーンがこれらのサブユニットの1つまたは両方に共有結合しているかどうかは明らかではありません。SCとIGAサブユニットの間のジスルフィド結合の非対称性を考慮して、ジスルフィドインターチェンジに続く配置、J鎖のジスルフィド結合のいくつかのモデル、およびIgAサブユニット間の結合が想定され調査されました。Sigaを酢酸中のSephadex G-200を介してゲルろ過されたとき、前面に溶出された単一の主要な対称ピークが溶出されました。この材料には、SC、アルファ、Lチェーン、およびすべてのJチェーンが含まれていました。洗剤のポリアクリルアミドゲル電気泳動によって得られるより大きな分解能は、ヒトSIGAには150,000〜200,000分子量範囲に主要な非共有結合成分が含まれていないことが確認されました。別の一連の実験では、SCに共有結合していないFCモノマーは、IgAプロテアーゼおよびシアンブロマイドでシガを処理した後に分離され、アルファ鎖COOH末端オクタペプチドが減少によって放出されるかどうかを調べました。結果は陰性でした。したがって、利用可能なデータは、J鎖がSIGAのIgAモノマーサブユニットの両方にジスルフィド結合されるモデルを支持します。

Previous work has established that the secretory component (SC) in human secretory IgA is covalently linked to only one of the two IgA monomer subunits, but it has not been clear whether the J chain is covalently linked to one or to both of these subunits. In view of the asymmetry in the disulfide bonding between SC and the IgA subunits, an arrangement which follows disulfide interchange, several models for the disulfide linkage of J chain and the bonds between IgA subunits were envisaged and investigated. When sIgA was gel filtered through Sephadex G-200 in acetic acid, a single major symmetrical peak eluted at the front. This material contained SC, alpha and L chains, and all of the J chain. The greater resolution afforded by polyacrylamide gel electrophoresis in detergent confirmed that human sIgA contains no major noncovalently linked components in the 150,000-200,000 molecular weight range. In another series of experiments the Fc monomer, which is not covalently attached to SC, isolated after treatment of sIgA with IgA protease and cyanogen bromide, was investigated to learn whether alpha chain COOH-terminal octapeptides could be released by reduction. The results were negative. The available data thus favor a model in which J chain is disulfide-bonded to both IgA monomer subunits in sIgA.