ヒトヘモグロビンのR状態のboHR効果へのヒスチジン（HC3）（146ベータ）の寄与

ヒトヘモグロビンのR状態の以前に確立されたpH依存性特性におけるヒスチジン（HC3）146ベータの役割が調査されています。解離の速度定数と4番目の一酸化炭素分子、L4およびL'4の組み合わせは、ヘモグロビンAおよびDES-（彼の146ベータ）ヘモグロビンAのpHの関数として決定されています。L4の第4炭素一酸化炭素分子の親和性定数は、式L4 = L'4/L4に従って計算されています。さらに、ヒスチジン146ベータの除去の影響またはK4に対するアルギニン（ヘモグロビンコチンポートロイヤル）によるその置換の効果は、完全にリガンド化されたヘモグロビンからの酸素解離速度がpHの関数として決定されています。ヒスチジン146ベータの除去により、L4のpH依存性が47％減少します。同時に、KRのpH依存性の同様の45％の減少を生成します。アルギニンによるヒスチジン146ベータの置換により、K4のpH依存性が23％、L'4のpH依存性が約30％減少します。これらの化学的修正により、R状態のbohR効果が減少します。これは、全体的なbohR効果で生成する減少と大きく類似しています。これらの結果は、ヒスチジン146ベータがR状態BOHR効果の大部分を制御し、全体およびT状態のBOHR効果の主要な参加者であることを示しています。

The role of histidine (HC3) 146 beta in the previously established pH-dependent properties of the R state of human hemoglobin has been investigated. The rate constants for the dissociation and combination of the fourth carbon monoxide molecule, l4 and l'4, have been determined as a function of pH for hemoglobin A and des-(His 146 beta) hemoglobin A. From these kinetic parameters, the value of L4, the affinity constant for the 4th carbon monoxide molecules, has been calculated according to the equation L4 = l'4/l4. In addition, the effect of removal of histidine 146 beta or its replacement by arginine (hemoglobin Cochin-Port Royal) on k4, the rate of oxygen dissociation from fully liganded hemoglobin, has been determined as a function of pH. Removal of histidine 146 beta reduces the pH dependence of L4 by 47%. At the same time, it produces a similar, 45%, reduction in the pH dependence of kr. Replacement of histidine 146 beta by arginine reduces the pH dependence of k4 by 23% and that of l'4 by about 30%. These chemical modifications cause reductions in the R state Bohr effect which are remarkably similar in magnitude to the reduction which they produce in the overall Bohr effect. These results indicate that histidine 146 beta controls a major fraction of the R state Bohr effect as well as being a major participant in the overall and T state Bohr effects.