ポリオキシエチレングリコール界面活性剤と膜タンパク質の相互作用のモード

ドデシロクターエチレングリコールモノエーテル（C12E3）および精製Triton X-100のさまざまな積分膜タンパク質への結合は、クロマトグラフィー手順によって研究されました。結合能力は、次の順序で減少しました：ウシのロドプシンは、筋小胞体Ca2+-AtPaseよりも大きい光化学反応中心より大きい。洗剤は、タンパク質に異なる量で結合し、純粋なミセルの凝集数に対応するよりも少ない。C12E8のCa2+-ATPaseへのかなりの結合は、膜タンパク質と非微小界面活性剤との相互作用と一致して、臨界ミセル濃度をはるかに下回って観察されました。モデルの計算は、洗剤が膜タンパク質と結合できないことを示しており、以前に提案されているような純粋な洗剤ミセルと同様のオブレートリングを形成します。Cytochrome B5 [Robinson and Tanford（1975）生化学、14、365-378]。すべての界面活性剤分子がタンパク質と接触している他の配置（脱毛葉輪）は、界面活性剤の連続層を持つ膜タンパク質の疎水性表面を覆うための代替と見なされます。

Binding of dodecyloctaethyleneglycol monoether (C12E3) and purified Triton X-100 to various integral membrane proteins was studied by chromatographic procedures. Binding capacity decreased in the following order: bovine rhodopsin greater than photochemical reaction center greater than sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase. The detergents were bound in different amounts to the proteins and less than corresponding to the aggregation number of the pure micelles. Appreciable binding of C12E8 to Ca2+-ATPase was observed far below the critical micelle concentration, consistent with interaction of the membrane protein with non-micellar detergent. Model calculations indicate that the detergents cannot combine with the membrane proteins, forming an oblate ring similar to that of pure detergent micelles, such as has been previously proposed for e.g. cytochrome b5 [Robinson and Tanford (1975) Biochemistry, 14, 365-378]. Other arrangements (prolate and monolayer rings), in which all detergent molecules are in contact with the protein, are considered as alternatives for covering the hydrophobic surface of the membrane protein with a continuous layer of detergent.