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Pseudomonas sp。のナフタレンジオキシゲナーゼNCIB株9816は、ナフタレンを酸化してcis-（1R、2s）-dihydroxy-1,2-ジヒドロノフタレンを酸化する多成分酵素システムです。末端オキシゲナーゼ成分Bは、イオン交換と疎水性相互作用クロマトグラフィーを利用する3段階の手順により、均一性に精製されました。精製された酵素酸化ナフタレンは、NADH、酸素、および成分AおよびCの部分的に精製された製剤の存在下でのみ、ゲルろ過によって158,000の推定MRが得られました。ポリアクリルアミドゲル硫酸ナトリウムの存在下でのポリアクリルアミドゲル電気泳動により、Ca。55,000および20,000、アルファ2ベータ2四級構造を示しています。酸化酵素の吸収スペクトルは、566（肩）、462、および344 nmで最大値を示しました。これは、他の2つの成分の存在下で酵素が化学量論的な量のNADHによって嫌気的に減少した場合、520および380 nmで吸収最大値に置き換えられました。ナフタレンジオキシゲナーゼ系。コンポーネントBはナフタレンを結合しました。酵素結合ナフタレンは、成分AおよびC、NADH、およびO2の添加時に生成物に酸化されました。これらの結果は、精製酵素のモルあたり鉄の6.0 g原子と4.0 g原子の酸湿潤硫黄の存在の検出とともに、ナフタレンジオキシゲナーゼ系の成分Bが鉄硫黄タンパク質であることを示唆しています。ナフタレン酸化の末端ステップの機能。
Pseudomonas sp。のナフタレンジオキシゲナーゼNCIB株9816は、ナフタレンを酸化してcis-（1R、2s）-dihydroxy-1,2-ジヒドロノフタレンを酸化する多成分酵素システムです。末端オキシゲナーゼ成分Bは、イオン交換と疎水性相互作用クロマトグラフィーを利用する3段階の手順により、均一性に精製されました。精製された酵素酸化ナフタレンは、NADH、酸素、および成分AおよびCの部分的に精製された製剤の存在下でのみ、ゲルろ過によって158,000の推定MRが得られました。ポリアクリルアミドゲル硫酸ナトリウムの存在下でのポリアクリルアミドゲル電気泳動により、Ca。55,000および20,000、アルファ2ベータ2四級構造を示しています。酸化酵素の吸収スペクトルは、566（肩）、462、および344 nmで最大値を示しました。これは、他の2つの成分の存在下で酵素が化学量論的な量のNADHによって嫌気的に減少した場合、520および380 nmで吸収最大値に置き換えられました。ナフタレンジオキシゲナーゼ系。コンポーネントBはナフタレンを結合しました。酵素結合ナフタレンは、成分AおよびC、NADH、およびO2の添加時に生成物に酸化されました。これらの結果は、精製酵素のモルあたり鉄の6.0 g原子と4.0 g原子の酸湿潤硫黄の存在の検出とともに、ナフタレンジオキシゲナーゼ系の成分Bが鉄硫黄タンパク質であることを示唆しています。ナフタレン酸化の末端ステップの機能。
Naphthalene dioxygenase from Pseudomonas sp. strain NCIB 9816 is a multicomponent enzyme system that oxidized naphthalene to cis-(1R, 2S)-dihydroxy-1,2-dihydronaphthalene. The terminal oxygenase component B was purified to homogeneity by a three-step procedure that utilized ion-exchange and hydrophobic interaction chromatography. The purified enzyme oxidized naphthalene only in the presence of NADH, oxygen, and partially purified preparations of components A and C. An estimated Mr of 158,000 was obtained by gel filtration. Polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate revealed the presence of two subunits with molecular weights of ca. 55,000 and 20,000, indicative of an alpha 2 beta 2 quaternary structure. Absorption spectra of the oxidized enzyme showed maxima at 566 (shoulder), 462, and 344 nm, which were replaced by absorption maxima at 520 and 380 nm when the enzyme was reduced anaerobically by stoichiometric quantities of NADH in the presence of the other two components of the naphthalene dioxygenase system. Component B bound naphthalene. Enzyme-bound naphthalene was oxidized to product upon the addition of components A and C, NADH, and O2. These results, together with the detection of the presence of 6.0 g-atoms of iron and 4.0 g-atoms of acid-labile sulfur per mol of the purified enzyme, suggest that component B of the naphthalene dioxygenase system is an iron-sulfur protein which functions in the terminal step of naphthalene oxidation.
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