タンパク質中のペプチドアルファC-HプロトンのNMR二次化学シフトからの構造情報

タンパク質のアルファC-Hプロトンの1H-NMR共鳴によって経験される二次化学シフトは、隣接するカルボニル基へのアルファC-Hプロトンの方向を決定するバックボーンねじれ角PSIと相関する可能性があります。ベータシート領域に存在するアルファC-Hプロトンは、ダウンフィールドのセカンダリシフトを経験し、アルファヘリックス地域の領域にはアップフィールドのセカンダリシフトを経験することが示されています。割り当て研究におけるこの相関の予測的使用は、結晶構造が利用できるカルシウム結合タンパク質パラバルブミンと、結晶学的データが利用できないトロポニンCについて説明しています。

The secondary chemical shift experienced by the 1H-NMR resonances of the alpha C-H protons in proteins can be correlated with their backbone torsional angles psi, which dictate the orientation of the alpha C-H proton to the adjacent carbonyl group. It is shown that alpha C-H protons present in beta-sheet regions experience downfield secondary shifts, whereas those in alpha-helix regions experience upfield secondary shifts. The predictive use of this correlation in assignment studies is illustrated for the calcium-binding protein paravalbumin, for which a crystal structure is available, and troponin C, for which no crystallographic data are available.