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Tetrahymena ThermophilaのMicronucleiには、ヒストンH3の2つの電気泳動的に異なる形態が含まれています。遅い移動微核種H3Sは、3つのジェルシステムの電気泳動分析と部分的なタンパク質分解ペプチドマッピングにより、頭核H3と区別できません。より速い種のH3Fは、小核に固有のものです。放射性アミノ酸を用いたパルスチェース実験は、H3SがH3Fの前駆体であることを示しています。H3Sのin vivo処理には、H3Fへのin vivo処理には細胞の成長および/または分裂が必要であり、細胞周期の特定のポイントで各世代が定期的に発生する可能性があるという証拠を提示します。H3SとH3Fの両方がショ糖勾配培養モノヌクレオソームから分離できるため、H3Fが小核クロマチンに堆積した後に処理イベントが発生する必要があります（Allis、Glover and Gorovsky、1979）。3H-N-エチルマレイミド標識と組み合わせた部分タンパク質分解ペプチドマッピングは、処理イベントがH3Fのアミノ末端端からのタンパク質分解切断を含むことを示唆しています。14C-リジン標識核核H3と3H-リジン標識H3SまたはH3Fの自動シーケンス分析は、H3Fがアミノ末端から6つの残基を除去するタンパク質分解切断によってH3Sに由来することを示しました。これらの観察結果は、ヒストン代謝における生理学的に調節されたタンパク質分解イベントの最初の実証を表しています。
Tetrahymena ThermophilaのMicronucleiには、ヒストンH3の2つの電気泳動的に異なる形態が含まれています。遅い移動微核種H3Sは、3つのジェルシステムの電気泳動分析と部分的なタンパク質分解ペプチドマッピングにより、頭核H3と区別できません。より速い種のH3Fは、小核に固有のものです。放射性アミノ酸を用いたパルスチェース実験は、H3SがH3Fの前駆体であることを示しています。H3Sのin vivo処理には、H3Fへのin vivo処理には細胞の成長および/または分裂が必要であり、細胞周期の特定のポイントで各世代が定期的に発生する可能性があるという証拠を提示します。H3SとH3Fの両方がショ糖勾配培養モノヌクレオソームから分離できるため、H3Fが小核クロマチンに堆積した後に処理イベントが発生する必要があります（Allis、Glover and Gorovsky、1979）。3H-N-エチルマレイミド標識と組み合わせた部分タンパク質分解ペプチドマッピングは、処理イベントがH3Fのアミノ末端端からのタンパク質分解切断を含むことを示唆しています。14C-リジン標識核核H3と3H-リジン標識H3SまたはH3Fの自動シーケンス分析は、H3Fがアミノ末端から6つの残基を除去するタンパク質分解切断によってH3Sに由来することを示しました。これらの観察結果は、ヒストン代謝における生理学的に調節されたタンパク質分解イベントの最初の実証を表しています。
Micronuclei of Tetrahymena thermophila contain two electrophoretically distinct forms of histone H3. The slower migrating micronuclear species, H3S, is indistinguishable from the macronuclear H3 by electrophoretic analyses in three gel systems and by partial proteolytic peptide mapping. The faster species, H3F, is unique to micronuclei. Pulse-chase experiments with radioactive amino acids show that H3S is a precursor to H3F. We present evidence that the in vivo processing of H3S into H3F requires cell growth and/or division and may occur regularly each generation at a specific point in the cell cycle. The processing event must occur after H3F is deposited on micronuclear chromatin, since both H3S and H3F can be isolated from sucrose gradient-purified mononucleosomes (Allis, Glover and Gorovsky, 1979). Partial proteolytic peptide mapping coupled with 3H-N-ethylmaleimide labeling suggest that the processing event involves a proteolytic cleavage from the amino terminal end of H3F. Automated sequence analyses of 14C-lysine-labeled macronuclear H3 together with either 3H-lysine-labeled H3S or H3F demonstrated that H3F is derived from H3S by a proteolytic cleavage which removes six residues from the amino terminus. These observations represent the first demonstration of a physiologically regulated proteolytic processing event in histone metabolism.
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