ヘンオバルブミンの完全なアミノ酸配列

385残基を含むヘンオーバルブミンの完全なアミノ酸配列が決定されました。この配列は、17の臭化シアンの断片と、多くのタンパク質分解酵素を使用した消化によって導出されたペプチドから推定されました。オルブミンのポリペプチド鎖の分子量は42699です。Ovalbuminには、シンテ派後の4つの部位があります。アセチル化N末端に加えて、炭水化物部分はASN-292に位置し、2つのリン酸化セリンは残基68および344にあります。オーバルブミンの「シグナル配列」は、残基234と252の間にあります。サブチリシン消化によるオルブミンのプラカルブミンからの残基は、残基346-352に対応しています。ASNによって特徴付けられるヘンの卵形の多型は、残基311の突然変異からASP置換結果をもたらします。これらのアミノ酸配列研究から推定されたオーブルブミンのアミノ酸配列は、McReynolds et al。[Nature（Lond。）273、723-728（1978）]。

The complete amino acid sequence of hen ovalbumin, comprising 385 residues, has been determined. The sequence was deduced from the 17 cyanogen bromide fragments and from peptides derived by digestion with a number of proteolytic enzymes. The molecular weight of the polypeptide chain of ovalbumin is 42699. Ovalbumin has four sites of postsynthetic modification; in addition to the acetylated N terminus, the carbohydrate moiety is located at Asn-292, and the two phosphorylated serines are at residues 68 and 344. The 'signal sequence' of ovalbumin is between residues 234 and 252. The heptapeptide released during the conversion of ovalbumin to plakalbumin by subtilisin digestion corresponds to residues 346-352. The hen ovalbumin polymorphism characterised by an Asn leads to Asp replacement results from a mutation at residue 311. The amino acid sequence of ovalbumin deduced from these amino acid sequence studies is in complete agreement with the sequence of mRNA determined by McReynolds et al. [Nature (Lond.) 273, 723-728 (1978)].