大腸菌のポリマンノースO抗原、L字型の尾繊維を介したバクテリオファージT5+の可逆的吸着の結合部位

T5+の吸着速度論と、さまざまな大腸菌株のリポ多糖類に対する尾繊維のない変異体HD-2の研究により、Th o8およびO9タイプのO抗原への結合が示されました。放射性マンノースをホスホマンノースイソメラーゼ欠損株E. coli F860 O9 PMIに組み込むことで、T5吸着を増加させるために必要な細胞あたりのO抗原の数の導出が可能になりました。500以上のO抗原分子で、T5+吸着の加速が観察されました。最も高い吸着速度は、ほぼすべてのリポ多糖分子をポリマンノースO抗原に置き換えたときに得られました。O8型の酵素的に分解されたリポ多糖の精製成分を用いた阻害研究により、マンノシドが最小のユニットであるトリマンノシドがT5+結合の最も強い阻害剤であることが示されました。O8およびO9ポリマンノース抗原への可逆的前吸収は、FHUA（以前のTONA）遺伝子によってコードされた細胞受容体タンパク質を介して感染率を増加させると結論付けています。

A study of the adsorption kinetics of T5+ and the tail fiber-less mutant hd-2 to lipopolysaccharides of various Escherichia coli strains demonstrated T5+ binding to the O-antigen of th O8 and O9 types. Incorporation of radioactive mannose into the phosphomannose isomerase-deficient strain E. coli F860 O9 pmi allowed the derivation of the number of O-antigens per cell required to increase T5 adsorption. With more than 500 O-antigen molecules, acceleration of T5+ adsorption was observed. The highest adsorption rate was obtained when nearly all lipopolysaccharide molecules were substituted with a polymannose O-antigen. Inhibition studies with purified components of an enzymatically degraded lipopolysaccharide of the O8 type showed that among the mannosides tested the smallest unit, the trimannoside, was the strongest inhibitor of T5+ binding. We conclude that the reversible preadsorption to the O8 and O9 polymannose antigens increases the rate of infection via the cellular receptor protein encoded by the fhuA (formerly tonA) gene.