大腸菌ホスホエノールピルビン酸依存性ホスホトランスフェラーゼ系：ホスホル酸化型からHPRへのホスホリル群転移のメカニズム

ホスホリル型群（PEP）からHPRへのホスホリル群導入のメカニズムは、大腸菌PEP依存性ホスホトランスフェラーゼ系の酵素Iによって触媒されました。定常状態の速度論および同位体交換測定により、ホスホ酵素Iは中間体として作用しますが、この反応は古典的なピンポンメカニズムでは説明できないことが明らかになりました。速度論的データは、HPRとPHPRが酵素Iの結合部位を占有し、PEPおよびピルビン酸の結合部位と重複しないことを示しています。その結果、HPRと酵素Iの間の結合相互作用は、それらのリン酸化状態に関係なく存在します。HPRのリン酸化を説明する一般的なメカニズムが提示されています。このメカニズムの生理学的意味について説明します。

The mechanism of phosphoryl-group transfer from phosphoenolpyruvate (PEP) to HPr, catalyzed by enzyme I of the Escherichia coli PEP-dependent phosphotransferase system, has been studied in vitro. Steady-state kinetics and isotope exchange measurements revealed that this reaction cannot be described by a classical ping-pong mechanism although phosphoenzyme I acts as an intermediate. The kinetic data indicate that HPr and PHPr occupy binding sites on enzyme I that do not overlap with the binding sites for PEP and pyruvate. As a result, binding interactions between HPr and enzyme I exist regardless of their phosphorylated state. A general mechanism is presented that describes the phosphorylation of HPr. The physiological implications of this mechanism are discussed.