らせん疎水性の瞬間：らせんの両親媒性の尺度

球状タンパク質における疎水性側鎖の空間分布は、かなりの関心事です。ミオグロビンとヘモグロビンのアルファヘリックスのほとんどは両親媒性であることが以前に認識されていました。つまり、各ヘリックスの1つの表面は主に親水性側鎖をプロジェクトにしますが、反対の表面は主に疎水性側鎖を投影します。ヘリックスの両親媒性を定量化するために、ここでは、平均ヘリカル疎水性モーメント（mu h）= [sigma ni = 1hi]/nを定義します。残基。ベクトルHIの長さは、サイドチェーンのタイプに関連する署名された数値疎水性であり、その方向はヘリックス軸に関する側鎖の方向によって決まります。（mu h）の大きな値は、ヘリックスがその軸に対して垂直な両親媒性であることを意味します。私たちは、それらの残基の平均ヘリカルモーメントとその残基の平均疎水性をプロットすることにより、アルファヘリックスを分類し、膜貫通ヘリックス、球状タンパク質のヘリックス、および水性相と非極性相の間の表面、そのような異なる領域の群れを求めると考えられているヘリックスを報告しました。プロット。この分類は、生物膜の表面に結合するタンパク質のらせん領域を特定するのに役立つかもしれないことを示唆しています。疎水性モーメントの概念は、非肝タンパク質構造にも一般化できます。

The spatial distribution of the hydrophobic side chains in globular proteins is of considerable interest. It was recognized previously that most of the alpha-helices of myoglobin and haemoglobin are amphiphilic; that is, one surface of each helix projects mainly hydrophilic side chains, while the opposite surface projects mainly hydrophobic side chains. To quantify the amphiphilicity of a helix, here we define the mean helical hydrophobic moment, (mu H) = [sigma Ni = 1Hi]/N, to be the mean vector sum of the hydrophobicities Hi of the side chains of a helix of N residues. The length of a vector Hi is the signed numerical hydrophobicity associated with the type of side chain, and its direction is determined by the orientation of the side chain about the helix axis. A large value of (mu H) means that the helix is amphiphilic perpendicular to its axis. We have classified alpha-helices by plotting their mean helical moment versus the mean hydrophobicity of their residues, and report that transmembrane helices, helices from globular proteins and helices which are believed to seek surfaces between aqueous and nonpolar phases, cluster in different regions of such a plot. We suggest that this classification may be useful in identifying helical regions of proteins which bind to the surface of biological membranes. The concept of the hydrophobic moment can be generalized also to non-helical protein structures.