ラット間局所筋肉におけるモーターエンドプレートのコリンエステラーゼ活性

コリンエステラーゼ活性は、速度間筋肉の膜の運動末端板のみに局在していました。勾配寸法のラットモーターエンドプレートの直径は31.9マイクロメートルでした。ラット筋膜の可溶性画分の単位タンパク質あたりのコリンエステラーゼ活性は、元の膜よりも35.6％高かった。特定の基質とコリンエステラーゼ阻害剤を搭載した研究から、ラット筋肉膜のコリンエステラーゼ活性とその可溶性画分は、90％以上のアセチルコリンエステラーゼと10％未満のプソイドコリンエステラーゼで構成されています。

Cholinesterase activity was localized solely in the motor endplate of the membrane in rate intercostal muscle. The diameter of rat motor endplates in the gradient dimension was 31.9 micrometers. The cholinesterase activity per unit protein of the soluble fraction of rat muscle membrane was 35.6% higher than the original membrane. From studies with specific substrates and cholinesterase inhibitors, the cholinesterase activity of rat muscle membrane and its soluble fraction consists of more than 90% acetylcholinesterase and less than 10% pseudocholinesterase.