母乳の消化：胆汁塩刺激リパーゼによるSN-2モノアシルグリセロール加水分解の生理学的意義

ヒマルクで分泌された胆汁酸刺激リパーゼは、位置特異性、つまり、グリセロールと脂肪酸に乳化したトリアシルグリセロールを加水分解したことがわかった。また、ミセルSN-2モノアシルグリセロールを加水分解しました。これは、SN-1およびSN-3エステル結合の加水分解を顕著に好む膵臓リパーゼとは対照的です。生の母乳を与えられた乳児の腸のように、2つの酵素が一緒に作動しているとき、膵臓リパーゼによって形成されたSN-2モノアシルグリセロールは、胆汁塩刺激リパーゼの優れた基質として機能しました。したがって、トリアシルグリセロール加水分解の最終生成は、SN-2モノアシルグリセロールと脂肪酸ではなく、グリセロールと脂肪酸になりました。胆汁酸刺激リパーゼは、膵臓酸のアシルグリセロールへの取り込みもはるかに少ない程度で、膵臓リパーゼよりもはるかに少ない程度に触媒しました。胆汁酸刺激リパーゼのこれら2つの効果を合わせて、管腔内脂肪分解の全体的なプロセスに促進効果があります。低い生まれの乳児では、低デウ酸塩骨塩塩濃度が低いため、グリセロールと脂肪酸もモノアシルグリセロールや脂肪酸よりも容易に吸収されるべきです。したがって、膵臓リパーゼを補完することにより、胆汁酸刺激リパーゼは、脂肪消化と吸収のための未熟な内因性メカニズムを持つ乳児にも乳脂質を効率的に利用することができます。

The bile salt-stimulated lipase secreted with human milk was found to be devoid of positional specificity, i.e., it hydrolyzed emulsified triacylglycerols to glycerol and fatty acids. It also hydrolyzed micellar sn-2 monoacylglycerols. This is in contrast to pancreatic lipase which has a pronounced preference for hydrolysis of sn-1 and sn-3 ester bonds. When the two enzymes were operating together, as in the intestine of the infant fed raw human milk, the sn-2 monoacylglycerols formed by pancreatic lipase served as an excellent substrate for bile salt-stimulated lipase. Thus, the end products of triacylglycerol hydrolysis became glycerol and fatty acids and not sn-2 monoacylglycerol and fatty acids. The bile salt-stimulated lipase also catalyzed incorporation of fatty acids into acylglycerols to a much lesser extent than did pancreatic lipase. Together these two effects of bile salt-stimulated lipase have a promoting effect on the overall process of intraluminal lipolysis. In newborn infants, with low intraduodenal bile salt concentrations, glycerol and fatty acids also should be more readily absorbed than monoacylglycerol and fatty acids. Thus, by serving as a complement to pancreatic lipase, bile salt-stimulated lipase can ensure efficient utilization of milk lipids also in infants with immature endogenous mechanisms for fat digestion and absorption.